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Ayou翻译 接上部分 Folia Microbiol (2014) 59:241 - 250 245 FOLIA微生物学（2014）59:241 - 250 245 on the efficiency of the whole process of transglutaminase 对转谷氨酰胺酶的整个过程的效率synthesis (Fig. 2 ). 合成（图2）。 Recently, some studies have been carried out to produce 最近，一些研究已经进行了生产a recombinant transglutaminase from the E . 重组转谷氨酰胺酶从E。 coli strain (Liu et al. 2011 ). 大肠杆菌菌株（Liu等2011）。 Transglutaminase is naturally synthesised 转谷氨酰胺酶是天然合成as a pro-TGase which is then processed by removal of the 作为亲型TGase，然后通过去除处理N-terminal pro-peptide (Marx et al. 2007 ). N端前肽（马克思等人，2007）。 Many studies 许多研究have shown that the pro -peptide is essential for 已经表明，前肽是必不可少overexpression of TGase in E . 转谷氨酰胺酶技术在电子商务中的过度表达。 coli (Yu et al. 2008 ; Marx 大肠杆菌（Yu等 2008 人;。马克思et al. 2007 ; 等 2007 人; Yokoyama et al. 2000 ). Yokoyama等人，2000）。 This is a new method of 这是一种新的方法co-expression involving the direct production of active 共表达涉及直接生产活性TGase. 转谷氨酰胺酶。 The coding sequence of transglutaminase was 转谷氨酰胺酶的编码序列是cloned into E . 克隆到é。 coli . 大肠杆菌。 Then, the recombinant protein was 然后，将重组蛋白是purified using nickel affinity chromatography. 使用镍亲和层析纯化。 The specific 具体activity of transglutaminase produced by the recombinant 由重组产生的转谷氨酰胺酶的活性E . ?。 coli strain was 22 U/mg (Liu et al. 2011 ). 大肠杆菌菌株为22单位/毫克（Liu等2011）。 In turn, Lin et al. 反过来，林等人。 ( 2007 ) developed a quick and relatively （2007）开发了一个快速和相对simple system of purifying recombinant transglutaminase from 从简单的纯化重组转谷氨酰胺酶系统the S . 在S。 lividans 25 - 2 strain. 变青链霉菌25 - 2株。 The process of transglutaminase 转谷氨酰胺酶的方法purification was carried out on both a laboratory and pilot 纯化进行上都在实验室和中试scale. 规模。 The enzyme was purified to a degree of 90 - 95 % with 酶纯化，以度为90 - 95％用an activity of 61 - 65 U/mg. 65单位/毫克 - 61的活动。 The applied procedure of 的应用程序purification is simple and assures a high recovery. 净化简单，保证了较高的回收率。 The data 数据presented by the authors indicate that the activity of 由作者给出表示的活性recombinant microbiological tran