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生化填空 1. 蛋白质是生物体的重要组分，其生理功能表现在：一些蛋白质是酶，在代谢中起催化作用；一些蛋白质是激素，对代谢起调控作用。此外，一些蛋白质具有运动、运输、免疫等功能。 2. 根据R基团的极性可将蛋白质的20种氨基酸分成非极性疏水氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸4类。PH=7时带负电荷的氨基酸是天冬氨酸和谷氨酸，带正电荷的氨基酸是赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 3. 生物体内蛋白质是由20种L- 构型的α- 氨基酸组成。 4. 氨基酸与茚三酮一起加热可生成蓝紫色化合物，脯氨酸的反应产物则呈黄色。 5. 蛋白质的紫外线吸收高峰是280nm，这是由于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸引起的。 6. 蛋白质一级结构测定使用Sanger试剂是2,4-二硝基氟苯，Edman试剂是异硫氰酸苯酯，它们是从N端测定肽段序列。Edman反应最多可分析70余个氨基酸残基组成的肽段。 7. 蛋白质α-螺旋模型中，每旋转一周包含3.6个氨基酸残基，升高0.54nm，每肽平面沿轴旋转100度，每个氨基酸残基的纵轴距离0.15nm。 8. α-螺旋模型中5个氨基酸间形成一氢键，而β-转角结构中4个氨基酸残基间形成一氢键。 9. 1953年Sanger测定的牛胰岛素由51个氨基酸残基组成，有两条链，A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基，A、B链间有2个- S- S- 键相连。 10. 蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-转角、β-折叠、无规则卷曲等几种构象，其主要靠氢键维持。 11. 脯氨酸可改变肽链的折叠，因为它是一亚氨基酸，肌红蛋白中每个脯氨酸产生一转弯。 12. 蛋白质分子中，肽键是由一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合而成。 13. 维持蛋白质构象的次级键有氢键、疏水力、范德华力、离子键、配位键、二硫键。 14. 蛋白质一级结构不变而空间结构遭破坏，理化性质改变的现象叫蛋白质的变性。 15. 常用切断肽链二硫键的还原性试剂是β-巯基乙醇，而经过碘乙酸试剂的烷基化作用可防止二硫键的重新形成。 16. 酶和一般催化剂具有的共性是只能催化热力学允许进行的反应、反应中本身数量和成分不变、对可逆反应的正、逆反应催化作用相同。 17. 从酶蛋白结构上看，仅具有三级结构的酶叫单体酶，具有四级结构的酶叫寡聚酶，而在系列反应中，催化连续反应进行的复合体叫多酶体系。 18. 结构蛋白酶（双成分酶）的蛋白质部分叫酶蛋白，非蛋白部分叫辅助因子，出金属离子外的非蛋白部分中，与蛋白质部分结合紧密不能用透析方法去除的称为辅基，而结合不紧密可用透析方法去除的部分称为辅酶。 19. 每一种酶编号的4个数字分别表示：大类、亚类、次亚类、和在次亚类中的编号。 20. 酶学委员会将酶分成氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类六大类。 21. 酶的活性中心（部位）是由结合部位和催化部位组成，前者与直接与底物结合有关，后者与直接参与催化有关，活性中心是由肽链一级结构不相邻，而空间结构构象互相接近的氨基酸残基的侧链构成。 22. 延胡索酸酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而对顺丁烯二酸不具有催化作用这是因为该酶具有几何异构专一性。 23. 酶对底物的专一性可分成绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性。 24. L-精氨酸酶只对L-精氨酸具有催化活性，而对D-精氨酸不具有催化作用，这是因为该酶具有旋光异构专一性。 25. 米氏常数（Km）为反应速度达成最大速度一半时的底物浓度，单位为mol/l。M 26. 双倒数法求Km时，米氏方程变化后的形式相当于y=ax+b直线方程，其中横坐标表示1/[s]，纵坐标则表示1/v。 27. 温度对酶促反应速度的影响具有双重性，一方面随之反应温度的提高反应速度提高，较高温时随着温度的升高酶反应速度下降，某一温度反应速度最高，该温度称为最适温度。 28. 别构酶的特点是;是寡聚酶，具有别构效应，分子中具有活性中心和别构中心，动力学性质不能用米氏方程模型解释 29. 同工酶是一组具有相同催化活性，但结构、功能、生理性质及理化性质都不相同的一组酶。 30. 丙二酸和戊二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 31. 构成核酸的基本单位是核苷酸，它是由碱基、戊糖和磷酸三部分组成。 32. 细胞内RNA按其功能分成mRNA、tRNA、r RNA 3种类型，其中r RNA含量最多，分子质量最小的是t RNA，半衰期最短的是mRNA。 33. 核苷是由戊糖与碱基通过核苷键连接而成，嘌呤核苷是戊糖C1与碱基N9相连，嘧啶核苷则是戊糖C1与碱基N1相连。 34. DNA和RNA中核苷酸残基以磷酸二酯键彼此相连，由于含氮碱基具有共轭双键结构，核酸和核苷酸在260nm处有一紫外吸收高峰。 35. DNA双螺旋结构是由两条反平行多核苷