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氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。 应用： 1、各种氨基酸都有其特定的等电点。 鉴别AA 2、氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生 沉淀。 工业上利用这一性质提取氨基酸。 三,氨基酸的化学反应 三,氨基酸的化学性质 三,氨基酸的化学性质 三,氨基酸的化学性质 氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则不溶于水。 该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 应用： A.氨基酸定量分析 B.氨基酸自动分析仪： 肽 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 肽键 组成肽键的原子处于同一平面。 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 在大多数情况下，以反式结构存在。 生物活性肽： 生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。 1. 谷胱甘肽（GSH）： 全称为谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。 谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 第二节 蛋白质的分子结构 包括：一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 蛋白质的一级结构 肽链的氨基酸组成及其排列顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 蛋白质的一级结构包括： (1)组成蛋白质的多肽链数目. (2)多肽链的氨基酸顺序， (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键、疏水相互作用力 一、一级结构与功能的关系 （一）同源蛋白质的物种差异与生物进化 蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。 1、同源蛋白质 不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。 细胞色素c（cytochrome c） 真核生物细胞色素c 有100个左右氨基酸残基。其中有28个位置的氨基酸是不变的，其中17位和14位上的Cys和70-80位的氨基酸是不变的。 （二）氨基酸序列的局部断裂与蛋白质的激活 （三）氨基酸序列的局部变异 蛋白质的构象与功能的关系 蛋白质的构象是生物活性的基础，构象变化，其功能活性与随之变化。 蛋白质的性质 1.可逆沉淀 (1)在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 (2) 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。 2.不可逆沉淀 (1)在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。 (2)由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。 蛋白质的分离方法 凝胶过滤层析技术 基本原理 概念 （排阻层析，分子筛层