华东理工生物化学chap04解剖.ppt

测定蛋白质在溶液中的 整体或部分构象 荧光光谱 紫外差吸收光谱 近紫外圆二色性光谱分析 蛋白质分子全部空间结构的测定 X射线晶体衍射 多维核磁共振方法(NMR) 节首 蛋白质构象的研究方法 4.6 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构决定高级结构 章首 核糖核酸酶的变性与复性 章首 核糖核酸酶的变性与复性 章首 镰刀型红细胞贫血的分子基础 章首 镰刀型红细胞贫血的分子基础 HbA: Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…… HbS: Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…… β链 1 2 3 4 5 6 7 8 结果：荷负电的Glu变为疏水性的Val，使HbS分子表面的负电荷减少，亲水基团变为疏水基团，使HbS分子聚合，溶解度降低，红细胞变形，呈镰刀状，并易于破裂溶血。 治疗：体外，KCNO共价修饰β链N端Val残基，使亲水性增加，可防止HbS分子间的缔和 章首 肌红蛋白与血红蛋白 章首 肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线 章首 4.7 蛋白质的性质及纯化 胶体性质 1、透析 2、盐析 3、凝胶过滤 章首 凝胶过滤 章首 酸碱性质 1、等电点沉淀 2、离子交换层析 3、电泳 蛋白质的性质及纯化 章首 电泳 章首 电泳 章首 电泳 章首 蛋白质的性质及纯化 紫外吸收－－A280nm 蛋白质的变性 1、可逆变性 2、不可逆变性 颜色反应－－蛋白质的定量 1、双缩脲反应 2、酚试剂反应 章首 蛋白质的性质及纯化 章首 亲和层析 类 别 特点及分布 举例 ? ? ? 简单蛋白质 清蛋白 溶于水，需饱和硫酸铵才能沉淀。广泛分布于一切生物体中 血清清蛋白、乳清蛋白 球蛋白 微溶于水，溶于稀盐溶液，需半饱和硫酸铵沉淀。分布普遍 血清球蛋白、肌球蛋白、大豆球蛋白等 谷蛋白 不溶于水、醇及中性盐溶液，易溶于稀酸或稀碱。各种谷物中 米谷蛋白、麦谷蛋白 醇溶谷蛋白 不溶于水，溶于70％～80％乙醇中 玉米蛋白 精蛋白 溶于水及稀酸，不溶于氨水，是碱性蛋白，含His.Arg多 蛙精蛋白 组蛋白 溶于水及稀酸，能溶于氨水，碱性蛋白，含His.Lys多 小牛胸腺组蛋白 硬蛋白 不溶于水、盐、稀酸或稀碱溶液。分布于动物体内结缔组织，毛、发、蹄、角等 角蛋白、胶原、弹性蛋白、丝心蛋白等 ? ? ? 结合蛋白质 核蛋白 辅基是核酸。存在于一切细胞中 核糖体、脱氧核糖核蛋白体 脂蛋白 与脂类结合而成。广泛分布于一切细胞中 卵黄蛋白、血清?-脂蛋白 糖蛋白 与糖类结合而成 粘蛋白、?-球蛋白、膜蛋白等 磷蛋白 以丝苏残基的-OH与磷酸成酯键结合而成。乳、蛋等生物材料中 酪蛋白、卵黄蛋白 血红素蛋白 辅基为血红素。存在于一切生物体中 血红蛋白、细胞色素等 黄蛋白 辅基为FAD或FMN。存在于一切生物体中 琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶等 金属蛋白 与金属元素直接结合 铁蛋白、乙醇脱氢酶(含锌)、黄嘌呤氧化酶(含钼、铁) return 章首 * * * * 肽链构象 节首 return （二）二级结构的基本构象 指示: 删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象...” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定” 1．螺旋结构 2．β折叠 3．转角 4．β突起 5．无规卷曲 6．三股螺旋 节首 return 螺旋结构 左 右 手螺旋结构 螺旋结构表示法 SN 多肽链主链的螺旋结构中以α螺旋（也称3.613螺旋）结构最为常见。 节首 return 左手螺旋与右手螺旋 return α螺旋主要的结构特点 右手型α螺旋结构模型 节首 return α螺旋主要的结构特点 节首 return 俯视图 β折叠结构 平行β折叠 节首 return β折叠结构 反平行β折叠 节首 return β折叠结构 β折叠片示意图 节首 return 转角 转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用，它对于确定肽链的走向起着决定性的作用。 β转角 γ转角 节首 return 转角结构 β转角 节首 return 转角结构 γ转角 节首 return 各类氨基酸与蛋白质二级结构关系 return 节首 β突起 β突起是在β折叠的2个相邻的氢键中多出一 个氨基酸残基，形成一个突起，干扰其氢键配对。 节首 return β