第01章蛋白质的结构与功能6.ppt

蛋白质的结构与功能 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸 四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein 五、蛋白质的分类 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 解释名词 peptide bond isoelectric point, pI motif domain subunit chaperon molecular disease protein conformational disease electrophoresis 思考题 简述影响蛋白质分子结构的因素 试述蛋白质的分离纯化常用技术的原理 五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离 超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。 蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient, S)表示，沉降系数与蛋白质的密度和形状相关 。 因为沉降系数S大体上和分子量成正比关系，故可应用超速离心法测定蛋白质分子量，但对分子形状的高度不对称的大多数纤维状蛋白质不适用。 （三）分子伴侣参与蛋白质折叠 分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。 亚基之间的结合主要是氢键和离子键。 四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。 血红蛋白的四级结构 根据蛋白质组成成分: 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 根据蛋白质形状: 纤维状蛋白质 球状蛋白质 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein 第三节 （一）一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基 血红素结构 二、蛋白质的功能依赖特定空间结构 （一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 肌红蛋白(myoglobin，Mb) 肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段α-螺旋结构。 血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的F8组氨酸残基还与Fe2+形成配位结合，所以血红素辅基与蛋