第四节 蛋白质的空间结构 本节主要内容 概述 Ⅰ蛋白质的二级结构 Ⅱ 超二级结构和结构域 Ⅲ蛋白质的三级结构 Ⅳ 蛋白质的四级结构 概述 1 研究蛋白质构象的方法 1.1 X射线衍射法 1.2 研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 紫外差光谱 荧光和荧光偏振 圆二色性 核磁共振(NMR) 拉曼光谱学 光散射 2、稳定蛋白质三维结构的作用力 3、多肽主链折叠的空间限制 3.1 肽键 C α1 和C α2在平面上的位置为反式构型C-N键的键长为0.132nm,介于单键(0.149nm)和双键(0.127nm)的键长之间,具有部分双键性质,不能自由旋转。 3.2肽平面(肽单元) 肽键中的C、H、O、N四个原子与它们相邻的两个α碳原子(即-C α1 -CO-NH-C α2-六个原子)都处在同一个平面上,这个平面称为肽单元或肽键平面或酰胺平面。 二面角 Ⅰ蛋白质的二级结构 1 概念 多肽链主链骨架中若干肽段各自沿着某个轴盘旋或折叠,并以氢键维持,从而形成有规则的构象,如α-螺旋,β-折叠,β-转角,不包括R侧链的构象.维持二级结构稳定的化学键是氢键 2 形成二级结构的原因 3 二级结构的四种形式(结构元件或基本内容) 3.1 α-螺旋结构(3.613-螺旋,α- helix) 3.2 β-折叠(β-结构; β-构象,β-pleated sheet) 3.3 β-转角(β-弯曲;
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