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生物化学(16分)
第一节 蛋白质的结构与功能
一、氨基酸与多肽
(一)氨基酸结构与分类
1、蛋白质的基本机构:氨基酸。
组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”);
唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸;
含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆:半巯;
含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺;
含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸;
含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸;
含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸;
天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸;
不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸;
亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。
2、氨基酸的分类
(1)非极性、疏水性氨基酸:记忆:饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)
(2)极性、中性氨基酸:记忆:古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸)
(3)酸性氨基酸:记忆:天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的
(4)碱性氨基酸:记忆:碱赖(赖氨酸)精(精氨酸) 组(组氨酸)
(5)芳香族氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
(6)必需氨基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸
(7)含硫基氨基酸:半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸
(8)一碳单位:丝、色、组、甘氨酸
(二)肽键与肽链
连接两个氨基酸的酰胺键:肽键,肽键由-CO-NH-组成,键长0.132nm,具有一定程度的双键性能,不能自由旋转。
二、蛋白质结构
2、3、4级:高级结构/空间构象----氢键
1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸,右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构,不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构:从N端至C端的氨基酸排列序列,肽键,次要的是二硫键;
二级结构:局部主链的空间结构,氢键(稳定);
三级结构:亚基,整条肽链全部氨基酸残基的空间构象。氢键、疏水键、盐键、范德华力;
四级结构:一堆亚基。聚合---氢键、离子键。
※记忆:一级排序肽键连,二级结构是一段,右手螺旋靠氢键,三级结构是亚基,亚基聚合是四级。考题和亚基有关-----四级结构,只有出现四级结构才有亚基。
三、蛋白质结构与功能的关系
1、蛋白质结构与功能:一级结构是基础,二三四级:表现功能的形式。
2、蛋白质构象病(高级结构改变):疯牛病(PrPC→PrPSc)、致死性家族性失眠症。
3、红细胞中的Hb:成年人--α2β2,胎儿期--α2γ2,胚胎期--α2ε2。
4、镰刀型贫血:割谷(血红蛋白β亚基第6位氨基酸---谷氨酸)子,累了歇(缬氨酸)一会。
5、血红蛋白含有血红素辅基,具有4个亚基,携带氧,可与氧可逆结合,其氧解离曲线为S形;肌红蛋白储存氧。
四、蛋白质的理化性质
1、蛋白质变性:空间构象被破坏,主要是二硫键和非共价键的破坏,一级结构不变。
特点:溶解度降低、黏度增加、易被蛋白酶水解,结晶能力消失,生物活性丧失。
2、凝固:变性后进一步发展的一种结果。
3、蛋白质变性:可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。---生物活性丧失
注:蛋白酶破坏蛋白质一级结构
变性后易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性,凝固的蛋白质一定变性
蛋白质水解:一级结构被破坏,不可复性
第二节 核酸的结构和功能
一、核酸的基本组成单位
1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)
2、碱基分5种:ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)--爱他干脆哦。DNA碱基:ATGC-----脱氧核糖核酸----记忆:爱他干脆哦----戊糖低。RNA碱基:AUGC-----核糖核酸------记忆:爱哦?干脆。
3、核酸中含量相对恒定的是:P(磷酸)。
4、核酸的一级结构:酯键,为核苷与磷酸之间的结合键。
5、核酸分子中最为恒定的:磷。蛋白质中最为恒定的:氮。
二、DNA的结构与功能
1、碱基组成规律:A=T,G=C;A+G=T+C。不同生物种属的DNA碱基组成不同;同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
2、DNA结构:
(1)一级结构:核苷酸排列顺序,也指碱基排列顺序,即DNA序列。
(2)二级结构:双螺旋模式;两条链反向平行。一条链走向为5’→3’,另一条为3’→5’。RNA二级结构是tRNA的三叶草结构。
两链之间----碱基链接,碱基之间----氢键链接。
核苷酸之间的连接键为---3’,5’-磷酸二酯键。
A,T---两个氢键;G,C---三个氢键。
组成多聚核苷酸骨架成分的是----核糖(戊糖)与磷酸。
核酸一圈:10.5个
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