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生物化学（16分） 第一节 蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸。 组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)； 唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸； 含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯； 含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺； 含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸； 含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸； 含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸； 天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸； 不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸； 亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸) （2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸) （3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸) 组(组氨酸) （5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 （6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 （7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 （8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸 (二)肽键与肽链 连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键 1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键； 二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)； 三级结构：亚基，整条肽链全部氨基酸残基的空间构象。氢键、疏水键、盐键、范德华力； 四级结构：一堆亚基。聚合---氢键、离子键。 ※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级。考题和亚基有关-----四级结构，只有出现四级结构才有亚基。 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。 2、蛋白质构象病(高级结构改变)：疯牛病(PrPC→PrPSc)、致死性家族性失眠症。 3、红细胞中的Hb：成年人--α2β2，胎儿期--α2γ2，胚胎期--α2ε2。 4、镰刀型贫血：割谷(血红蛋白β亚基第6位氨基酸---谷氨酸)子，累了歇(缬氨酸)一会。 5、血红蛋白含有血红素辅基，具有4个亚基，携带氧，可与氧可逆结合，其氧解离曲线为S形；肌红蛋白储存氧。 四、蛋白质的理化性质 1、蛋白质变性：空间构象被破坏，主要是二硫键和非共价键的破坏，一级结构不变。 特点：溶解度降低、黏度增加、易被蛋白酶水解，结晶能力消失，生物活性丧失。 2、凝固：变性后进一步发展的一种结果。 3、蛋白质变性：可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。---生物活性丧失 注：蛋白酶破坏蛋白质一级结构 变性后易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性 蛋白质水解：一级结构被破坏，不可复性 第二节 核酸的结构和功能 一、核酸的基本组成单位 1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位) 2、碱基分5种：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦。DNA碱基：ATGC-----脱氧核糖核酸----记忆：爱他干脆哦----戊糖低。RNA碱基：AUGC-----核糖核酸------记忆：爱哦？干脆。 3、核酸中含量相对恒定的是：P(磷酸)。 4、核酸的一级结构：酯键，为核苷与磷酸之间的结合键。 5、核酸分子中最为恒定的：磷。蛋白质中最为恒定的：氮。 二、DNA的结构与功能 1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。不同生物种属的DNA碱基组成不同；同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。 2、DNA结构： （1）一级结构：核苷酸排列顺序，也指碱基排列顺序，即DNA序列。 （2）二级结构：双螺旋模式；两条链反向平行。一条链走向为5’→3’，另一条为3’→5’。RNA二级结构是tRNA的三叶草结构。 两链之间----碱基链接，碱基之间----氢键链接。 核苷酸之间的连接键为---3’,5’-磷酸二酯键。 A，T---两个氢键；G，C---三个氢键。 组成多聚核苷酸骨架成分的是----核糖(戊糖)与磷酸。 核酸一圈：10.5个