生物物理学论-05.ppt

第三章 生物的结构和功能 3.5 蛋白质的结构和功能 1. 阿斯特布里结构 在1930年前后，阿斯特布里(Astubry)试图解释从结晶蛋白质和核酸纤维获得的衍射花样。他证明，纤维蛋白产生两种类型衍射花样，他称之为α型和β型。 α型花样是由折叠和致密的结构产生，β型花样来自更为舒张的结构。 在阿斯特布里的模型中，负性的双键氧与正性的联在氮上的氢之间的静电作用，将结构联结起来。这种静电作用称为氢键。 2. α螺旋 阿斯特布里模型既不能给出蛋白质结构的确切意义，也不能对衍射花样给出圆满的解释。 鲍林和柯里(Pauling和Corey)在1951年提出的螺旋结构与许多纤维蛋白的衍射花样比较吻合。 阿斯特布里和其它人也试用过螺旋模型，但他们从未想到给一圈螺旋配上非整数的氨基酸残基。 考虑已知的键长和键角，鲍林和柯里证明，螺旋结构每圈包含3.6个氨基酸残基，直径为6.8埃，各圈间的距离为5.4埃。 折叠层模型 这一螺旋结构与自合成多肽观察到的衍射花样吻合极好。 α螺旋在许多天然α型纤维的衍射花样中也会出现。 鲍林和柯里还提出了折叠层模型，它类似于阿斯特布里的β结构，但它并不将各酰胺基的肽键限制在同一平面。 α螺旋和折叠层结构都保存了α结构是更为蜷曲、 β结构是更为舒张的思想。 3. 肌红蛋白和血红蛋白 α螺旋是蛋白质的一个一般结构特征，x射线衍射分析的结果证明，在球蛋白肌红蛋白