W.10.细胞骨架课件.pptVIP

第十章 细胞骨架（gj） 真核细胞中多种蛋白质fibre组成的复杂网络system，称为细胞骨架cytoskeleton（原核细胞中无）广义的cytoskeleton包括细胞核骨架（核内骨架，核纤层及chr骨架）细胞质骨架（微丝、微管、中间纤维和微梁），细胞膜骨架及细胞外基质，而通常狭义的仅指细胞质骨架，目前认为细胞骨架主要功能是维持细胞整体形态和内部结构空间有序分布。与细胞传动，物质运输，能量转换，信息传递，细胞分裂，基因表达，细胞分化等生命活动密切相关。 一、微丝microfilnent, MF （一）组分与性质 MF的主要成分是肌动蛋白actin是在真核细胞中的直径为7nm的骨架纤维，肌动蛋白的单体是球型（G-肌动蛋白），两股由G-肌动蛋白联结成的单链相互缠绕螺旋形成fibre型肌动蛋白（F-肌动蛋白)，从球型到fibre型的变化是自组装的，除肌肉细胞的细肌丝中的MF以及肠上皮细胞微绒毛中的MF是稳定的结构外，通常细胞中的MF都是处在组装和解聚的动态之中。MF装配具有极性（即有正负极）并常表现出一端装配而第一端脱落的踏车行为现象tread milling，脱落下来的单体进入细胞质中的肌动蛋白单体库，关于MF组装的适宜条件是：Mg2+和高浓度Na+、K+离子，而解聚的条件是Ca2+、低浓度Na+、K+离子和ATP。 （分布不均一）MF的形态是细而长，经常成平行排列，也有的组成疏散的网络在不同类型细胞中，MF还含有不同种类的MF结合蛋白，形成各自独特的结构or特定的功能，例如肌细胞中的就有肌球蛋白myosin，原肌球蛋白和肌钙蛋白等。肌球蛋白约占肌肉中蛋白的一半，由双4股多肽链盘绕成像“豆芽”状的纤维，再由多条肌球蛋白成束构成肌原fibre中的粗肌丝，其上外露的“豆芽”头部是ATP 酶活性是粗肌丝与细肌丝（肌动蛋白 fibre）能暂时性结合的部位，导致细肌丝与粗肌丝间相对滑动的支点，而原肌球蛋白和肌钙蛋白则是特异性附着在细肌丝（F-肌动蛋白fibre）上的两种MF结合蛋白，它们是以构象交化方式来调节细肌丝与粗肌丝（肌球蛋白头部）的联系。在研究微丝时，常采用“细胞松弛素B”cytochalasin B，简称CB，这是由真菌长蠕孢的代谢产物中提取的一种生物碱，能破坏MF网络结构，对MF的装配聚合有专一性抑制，故可用以判断细胞哪些活动方式受微丝控制，一旦从试验环境中除去CB后，MF又马上恢复正常结构及功能，另外，还有一种由真菌中提取的鬼笔环肽，与MF的F-肌动蛋白纤维是强亲合性，能抑制其解聚，也是专门用于研究MF的药物。 （二）MF的主要功能 MF除与微管，中间fibre等共同构成cytoskeleton，起着维持细胞形状作用之外，它还有其单独的功能。 1. 肌肉收缩 动物骨骼肌（横纹肌）肌细胞中的收缩结构单位是肌原fibre，肌原纤维由粗肌丝和细肌丝共同构成，粗肌丝是由若干条肌球蛋白分子平行排列成束状，而细胞丝则是由F-肌动蛋白纤维结合了原肌球蛋白和肌钙蛋白组成，肌原fibre上可见许多宽窄不同，深浅不同的横纹带，其中浅带区中深细带（Z盘）之间称为肌小节，这是肌肉收缩的功能单元，整块肌肉的收缩实质就是由其中每个肌小节内的细肌丝与粗肌丝相对滑动所致（深色区不变化，H变窄）。 其收缩的基本过程是，中枢神经system的兴奋信号传到肌膜上，引起反极化，再经T小管传至肌质网引起肌质网膜反极化，Ca2+通道打开，肌质网内Ca2+释放到肌浆中引起肌钙蛋白构象变化，并牵动原肌球蛋白移位，使F-肌动蛋白fibre上与肌球蛋白头部结合的部位暴露出来因此粗细肌丝之间建立横桥联系过程中拉动细肌丝在粗肌丝上滑动，导致肌小节收缩，在横桥联系过程中，肌球蛋白头部ATP酶被激活，每水解1个ATP，使细肌丝滑动10nm，if兴奋信号持续细肌丝还会进一步滑动，但一旦兴奋信号终止，肌质网膜立即复极化，Ca2+泵从肌浆中回收Ca2+导致原肌球蛋白重新掩盖肌动蛋白纤维上的结合部位，ATP酶重新失活，担细肌丝都恢复原位，从而肌肉松驰。 2. 控制细胞质的运动 1）胞质环流(cyclosis)运动：最明显，典型的是在轮藻和丽藻细胞中由于在流动的内质和静止的外质间的界面上，有成束的微丝平行排列能控制细胞质流动方向和动力。 2）穿梭流动：原生生物的绒泡菌中，细胞会沿菌体长轴方向来回往返流动，这是由于其内的肌球蛋白系统依赖Ca2+浓度和ATP所导致的流动。 3.决定细胞的移动和形态变化。 （1）阿米巴运动：变形虫，中性自细胞，巨噬细胞等是以细胞变形而移动，即前端伸出伪足，后端向内收缩，胞内原生质也随之向前流动，这是由微丝调控的。 （2）变皱膜运动：体外培养细胞依