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- 2016-12-21 发布于重庆
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第三章 酶
小 结
酶是由生物体内活细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生物催化剂。核酶是具催化活性的RNA。仅由多肽链组成的酶为单纯酶,含有非蛋白辅助因子的酶称为结合酶。它的催化活性与辅助因子有关。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。根据与酶蛋白结合紧密程度可将辅助因子分为辅基和辅酶。金属离子多为辅基,许多B族维生素是辅基或辅酶的重要组成成分。酶促反应的特异性和高效性取决于酶蛋白。辅酶或辅基决定酶促反应类型。酶的活性中心是由一些空间结构上彼此靠近的必需基团组成的,能与底物结合并将底物转化为产物的“疏水口袋”。酶具有催化效率高、专一性强、易失活、反应条件温和、酶活性可调控等特点。其催化机制是酶与底物诱导契合形成中间复合物而降低反应活化能,并通过邻近效应、定向排列、多元催化及表面效应等使酶发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等对酶促反应的影响。米氏方程是反映底物浓度和反应速度之间关系的动力学方程。米氏常数Km是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响。竞争性抑制剂Km增大,Vmax不变;非竞争性抑制剂Km不变,Vmax减小;反竞争性抑制剂Km减小,Vmax速度减小。
机体对酶活性和酶含量的调节是代谢调节的重要途径。无催化活性的酶原经蛋白酶水解断裂几处肽键,并去除几个肽
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