第9章酶的作用机制和酶的调节(免费阅读).pptVIP

活性中心（active center) ——与酶活性直接相关的区域 结合部位：与S结合 决定酶促反应的专一性 催化部位：促进S发生化学变化 决定酶促反应的性质 ——与酶的催化活性直接相关的化学基团 常见：His咪唑基、Ser-OH、 Gluγ-COOH、Cys-SH、Asp-OH （二） 酶活性部位的特点 （二）底物的形变和诱导契合 产物脱离 电子云形变 酶活性中心提供H+/H+受体使敏感键断裂的机制。 碱催化 使肽键失稳 1、需要金属离子的酶 （1） 金属酶 (metalloenzyme) 含紧密结合的金属离子 （2）金属激活酶( metal-activited enzyme) 含松散结合的金属离子 2、金属离子的作用 A、参与底物反应的定向 B、通过价态改变参与电子转移 C、通过静电稳定/屏蔽负电荷 酶催化反应机制的实例 （一）溶菌酶（lysozyme） 三、酶原激活 1 酶原激活的概念 有的酶在生物体内首先合成出来的是无活性前体，即酶原。这些酶原必须去掉一个或几个肽段后，才能产生具有催化能力的构象，才有酶的活性。这一过程称为酶原激活。 2 酶原激活的生理学意义 （1）一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。 （2）它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。 如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。 如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。如出血性胰腺炎的发生就是由于胰蛋白酶原在未进入小肠时就被激活，激活的胰蛋白酶水解自身腺细胞，导致胰脏出血、肿胀、腹部剧痛。 3 酶原激活举例 胰脏分泌的胰蛋白酶原进入小肠后，可被肠液中的肠激酶激活或自身激活，自N端切下一个6肽后，肽链重新折叠而形成有活性的胰蛋白酶。 四、 酶促反应动力学 1 酶促反应速度 用单位时间内底物的减少量或产物的增加量来表示。 2 酶促反应速度曲线 3 酶促反应速度的测定方法 4 活力单位 (U) 酶单位（U）： 在一定条件下、一定时间内、将一定量的 底物转化为产物所需的酶量。 如： 每小时催化1克底物 每小时催化1ml某浓度溶液 每分钟催化1ug底物 （1）国际单位（IU） 在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。 1 IU= 1 ?mol / min ——酶活力单位标准化 （2）Kat 在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）每分钟催化1μ摩尔底物转化为产物所需的酶量。 1 Kat =1 mol/s = 6×107 IU ——酶活力单位标准化 （3）比活力 (specific activity) 每mg酶蛋白所含的酶活力单位数。 u/mg酶蛋白 酶产品质量评价中常使用， 一定程度上代表酶的纯度。 五、酶活性的调节控制 （一）别构调控（allosteric regulation） 1、定义 别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态。 别构酶：具有别构现象的酶。 别构剂：能使酶分子发生别构作用的物质。 2、 别构酶的特点 S曲线：正协同＜81—V↑随［S］↑而加快 b、当其他别构物参与调节时 整体上产生激活、抑制现象 酶 酶-P 六、同工酶（isoenzyme） （二）酶原的激活 酶原(zymogen)：酶的无活性的前体 酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。 酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发挥作用；避免细胞自身消化；有的酶原可以视为酶的储存形式。 酶原激活的机理: 酶 原 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 在特定条件下 赖 缬 天 天 天 天 甘 异 赖 缬 天 天 天 天 缬 组 丝 S S S S 46 1