第七章酶化学.ppt

酶动力学及其作用机制 第一节 酶引论 酶促反应的特点： a. 具有极高的催化效率： 酶的催化效率可比一般化学催化剂高107～1013倍，比没有催化剂时高出108～1020倍 d.具有高度的底物专一性（specificity） 一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性或专一性。 H+可以催化多糖、脂质和蛋白质的水解。 （a）锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 (b)“三点结合”的催化理论（A.Ogster） 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 用于解释立体催化的机理 （c）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象； 2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心，如辅酶或辅基； 3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。 4．酶的比活力 酶含量大小，即每毫克蛋白所具有的酶活力单位/毫克蛋白 （μ/mg蛋白质) 每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单位来表示 （单位/克 or 单位/ml）对