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第二章 按R基团的极性分类：（4种） （1）非极性氨基酸——疏水性侧链 Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro （2）极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离） Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly （3）极性带正电荷氨基酸——侧链含氨基或亚氨基 Lys,Arg,His （4）极性带负电荷氨基酸——侧链均含1个羧基 Asp,Glu 氨基酸化学性质： （1）α-氨基和α-羧基共同参加的反应 与茚三酮反应 成肽反应 a.与水合茚三酮的反应（定性、定量）p26 茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热，所有具有游离氨基的氨基酸都生成蓝紫色复合物。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应直接生成的是黄色复合物。 b.成肽反应 （2）α- 氨基参加的反应 a.与甲醛的反应：甲醛能与氨基酸中的氨基作用，使氨基的碱性消失。 这样就可以用碱来滴定氨基酸的羧基，从而测定氨基酸的含量。这称为氨基酸的甲醛滴定法 b. 2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应 首先被Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸。 2,4－二硝基氟苯缩写为DNFB或FDNB，亦称Sanger试剂 c.与异硫氰酸苯酯反应 首先被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。 苯异硫氰酸酯缩写为PITC Edman降解法测定氨基酸序列 d.与亚硝酸反应 鉴定蛋白质或N末端主要试剂有2种：2,4－二硝基氟苯，异硫氰酸苯酯 C－末端分析（ Sanger试剂，DNFB或FDNB）：羧肽酶法；还原法；肼解法 1、 蛋白质结构（一、二、三、四） （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的组成及排列顺序（主要为肽键，包括二硫键）。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 一级结构 →决定→高级结构 →决定→ 功能 （2）二级结构：指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链，伸展在外的R基团称为侧链。 维系力：链内或链间形成的氢键。 主要有?(-螺旋、?(-折叠、?(-转角。 （3）三级结构：是建立在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上的，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构，称为三级结构。 维系力：有氢键、疏水键、离子键和范德华力等 三级结构的重要性：①三级结构形成后，蛋白质分子才形成固有的分子形状；②才具有亲水胶体的特性；③功能蛋白质的活性部位得以形成并表现出相应的生物学活性。 （4）四级结构：是指寡聚蛋白中亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。 维系力：疏水相互作用、范德华力、盐键。 2、稳定空间结构的作用力有哪些 非共价键：氢键、疏水相互作用力、范德华力、盐键 共价键：二硫键 3、二级结构主要类型（α—螺旋 右手螺旋） 影响形成螺旋稳定的因素 （问答题） ①侧链基团大小的影响，甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，是α螺旋的破坏者；极大的侧链基团（存在空间位阻）； ② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）； ③有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键） ，脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Cα－N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。 4、蛋白质三级结构特点 44页 ⑴含多种二级结构单元；⑵有明显的折叠层次；⑶是紧密的球状或椭球状实体；⑷分子表面有一空穴(活性部位)；⑸疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面。 5、蛋白质变性的本质：概念（名词解释） ⑴天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构（次级键，特别是氢键）被破坏，使其理化性质和生物学性质都发生改变，但一级结构不被破坏，这种现象称为蛋白质的变性。 ⑵变性实质：维系蛋白质空间结构的次级键断裂，其特定的空间结构被改变或破坏。 6、蛋白质的沉淀反应：概念（名词解释） 概念：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 7、蛋白质的颜色反应 第三章：核酸 一、核酸分类与功能 ⑴核酸分为两大类 ：①脱氧核糖核酸 ②核糖核酸 脱氧核糖核酸(DNA)：主要分布在细胞核和线粒体 核糖核酸(RNA):主要分布在细胞质和细胞核中 ⑵核酸是一类重要的生物大分子，担负着生命信息的储存与传递。 核酸的生物功能：生命信息的储存与传递。表现在：①DNA的复制与生物遗传信息的保持；②RNA与生物遗传信息的表达；③酶的催化功能－－－核酸酶（核酶）；④生物遗传变异的化学本质－－－DNA结构变化 二、核酸完全水解产生（即核酸组成）：3个 核酸完全水解产物：碱基、戊糖和磷酸（组成） 核酸的结结