0第03章酶幻灯片.pptVIP

（一）酶促反应具有极高的效率 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。 Km与Vmax的意义 定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。 意义： Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。 Km可近似表示酶对底物的亲和力； 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率 酶的抑制剂(inhibitor) 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) 案例分析 患者：女性，45岁，已婚，汉族，农民。自服“敌百虫”（有机磷农药）约100mL。 表现：头晕、恶心、呕吐。神志不清、刺激反应差。 体格检查：体温37.1度，脉搏85次/分，呼吸30次/分，血压115/65mmHg，，神智模糊，急性病容，光敏，唇无发绀，呼吸急促，口吐白沫，双肺湿性罗音，腹平软。 治疗方法：催吐洗胃，硫酸镁导泻，阿托品和解磷定静注。 （二） 可逆性抑制作用 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心 有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力 有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。 第四节 酶的调节The Regulation of Enzyme （二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 各种可逆性抑制作用的比较 ? 酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节） 调节方式 调节对象：关键酶 变构效应剂 (allosteric effector) 变构激活剂 变构抑制剂 变构调节 (allosteric regulation) 变构酶 (allosteric enzyme) 变构部位 (allosteric site) 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。 （一）变构酶通过变构调节酶的活性 一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节 变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。 变构激活 变构抑制 变构酶的Ｓ形曲线 [S] V 无变构效应剂 酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。 邻近效应与定向排列： 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 当底物浓度较低时： 反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。 [S] V Vmax 随着底物浓度的增高： 反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 当底物浓度高达一定程度： 反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应. [S] V Vmax 中间产物 解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说： E + S k1 k2 k3 ES E + P （一）米－曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性 一、底物浓度对反应速率的影响 1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equ