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第六节 纤维蛋白和膜蛋白构象 依结构特点将蛋白质分为三类: 纤维(状)蛋白（fibrin, fibrous protein） 球蛋白（globin, globular protein） 膜蛋白（membrane protein） 一 纤维蛋白： 特点: 纤维状或细棒状，分子轴比 (长轴/短轴) 10 分类: 水溶性：肌球蛋白、纤维蛋白原等 不溶性：硬蛋白(胶原蛋白,角蛋白,弹性蛋白) 2. β-角蛋白: 例如：各种丝蛋白 代表：蚕丝中的丝心蛋白 ( fibroin )。 含大量-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-重复单位 不能形成?-helix，多以 反平行β-sheet存在 维持力：链间(氢键)； 片层之间(范德华力) 纵向有韧性，无伸展性 (二) 弹性蛋白（elastin）: 存在：韧带、声带、主动脉等 特性：非极性aa占90%以上，不含Met, Cys很少 弹性和韧性极强（最多可伸长2~2.5)； 富含Ala, Lys，以及Pro, Val, Gly等； 含锁链素和异锁链素两种特殊的修饰aa； 超分子结构： 非弹性区：富含Ala和Lys，右手?-helix（交联区） 弹性区：呈左手油化螺旋 (直径1.2~1.5nm, 0.25nm/4aa) 疏水，由Pro，Gly，Val等交替排列形成重复肽 弹性蛋白的网状结构： 2. 胶原的形成：以I型胶原为例 羟化酶 ① 羟化 : 发生在Pro ,Lys Hyp ,Hyl (90%) ② 糖化 : Hyl-OH ? (葡萄糖、半乳糖) 糖苷 ③ 前原胶原的形成：三条肽链交接在一起 ④ 原胶原形成: 去处C-端和N-端端肽 Lys氧化脱氨形成ε-醛基Lys 交联 Lys ⑤ 胶原纤维的形成： 原胶原分子?首尾相对, 定向排列, 链间1/4错位排列 ?胶原微纤维→胶原小纤维→胶原纤维 3 合成部位： 胶原蛋白前体在粗面内质网上合成，并在形成三股螺旋之前于内质网腔中进行羟基化修饰。 Pro残基的羟化反应是在与膜结合的脯氨酰-4羟化酶及脯氨酰-3羟化酶的催化下进行的。VC是这两种酶所必需的辅因子。VC缺乏导致胶原的羟化反应不能充分进行，不能形成正常的胶原纤维。导致血管、肌腱、皮肤变脆，易出血，称为坏血病。 年龄增长，氧化反应加剧，胶原蛋白交联程度过大，韧性降低，脆性增加，易断裂，产生皱纹。 2 内在蛋白: 占膜蛋白的70%-80% 依靠疏水作用与膜相互作用，在膜内部是疏水作用, 膜外部是亲水 难于和膜分离，常需要借助去污剂、有机溶剂或超声波 根据与膜相互作用情况，目前主要有两大类，分别以?-螺旋（血型糖蛋白、菌紫质、 LHCII）和以β-折叠片跨膜（某些孔道蛋白，如LamB等） ① 人红细胞血型糖蛋白（glycophorin) 位于人红细胞膜表面的糖蛋白，富含 带负电的唾液酸。有A、B、C、D 4种， B、C、D在红细胞中含量较少 A型由131aa构成： N-端：70aa，在细胞膜外，结合约 16个糖链，约100个糖残基， 决定血型 中部：20aa残基构成一个跨膜 ?-螺旋棒，固定蛋白 C-端：41aa残基，亲水，在细胞膜内 ② 细菌视红素（菌紫质） （bacteriorhodopsin）: 有色蛋白（247aa的单肽链 – Lys216 - ?- NH- 视黄醛）， 是一个光驱动的跨膜质子泵， 可参与ATP合成 分子量26,000，C-端在细胞 质侧，N-端在细胞外侧 肽链共形成7个跨膜?-helix，螺旋之间以亲水性短链连接。每个螺旋3.5nm长，与膜同高，相隔