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基础生物化学复习提纲和部分习题 一、蛋白质化学 （一）蛋白质的概念与生物学意义 蛋白质是由氨基酸组成的不分支的长链生物大分子。蛋白质的种类繁多，是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。蛋白质是生命过程的执行者，表现出丰富的功能。 蛋白质在生物体的生命活动中起着极其重要的作用。 （二）氨基酸 1．氨基酸的基本结构和性质 氨基酸的结构： 20种蛋白质氨基酸的分子结构特点氨基酸的性质：包括了氨基酸的酸碱性质、立体化学、吸收光谱、化学反应。 其中酸碱性质非常重要，其包括了兼性离子、pK、pI等概念以及pI的计算。 氨基酸的立体结构（D型与L型） 吸收光谱：在近紫外区有特征吸收的三个氨基酸Phe、Tyr和Trp。 氨基酸的化学反应：一般掌握三个反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应2．根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 R基为疏水性或非极性的氨基酸、R基为极性不带电荷的氨基酸、R基为带电荷的氨基酸（包括带正电荷和负电荷的氨基酸） （三）蛋白质的结构与功能 1．肽的概念及理化性质 一个氨基酸分子的?-羧基与另一个氨基酸分子的?-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成肽键，也称为酰胺键。肽就是氨基酸通过肽键连接起来的线性聚合物。2．蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，包含了蛋白质结构的全部信息。 3．蛋白质的高级结构 （二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 蛋白质的二级结构指肽链主链或称肽链骨架有规律的折叠和盘绕，是肽链主链局部的空间排列，不涉及侧链的构象和整个肽链空间排列。维系二级结构的主要作用力是氨基酸残基非侧链基团之间形成的氢键。 多肽链主链构象的空间限制来自两个方面：肽键不能自由旋转带来的构象限制。肽链中的肽键主要为反式。?-C二面角?、ψ虽然可以任意旋转，但不是任意二面角所决定的构象都是立体化学所允许的。 二级结构的类型：?螺旋结构、?折叠、?-转角和无规卷曲的结构特点及参数。 超二级结构：超二级结构指由相邻的蛋白质二级结构单元相互接近，形成有规律的二级结构聚集体。结构域：较大的球形蛋白分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构之间以松散的肽链相连，这些球状构象即为结构域。三级结构：多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但是不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。四级结构：具有特定三级结构的肽链，主要通过非共价键形成的大分子组合体系为蛋白质的四级结构。亚基。4．蛋白质的结构与功能的关系 一级结构与功能：一级结构的变异与分子病。（同源蛋白）一级结构的序列比较。 空间结构与功能：核糖核酸酶的变性与复性实验；血红蛋白与肌红蛋白的功能比较，血红蛋白的别构效应。通过具体例子说明结构与功能的关系。（四） 蛋白质的理化性质 1．蛋白质的两性电离及等电点：参考氨基酸的等电点定义。 2．蛋白质的胶体性质： 稳定的胶体分散系统，需要保证三个条件：（1）分散相质点大小介于1~100nm（2）分散相质点带有同种电荷，同种电荷相互排斥，使得质点不易沉淀下来；（3）溶剂在分散相质点表面形成溶剂化层，使分散质点间不易靠拢聚集成较大的颗粒而沉淀。 3．蛋白质的紫外吸收特征 由于蛋白质中含有Trp、Tyr和Phe残基，使蛋白质在近紫外区280nm有最大特征吸收峰。 通过测定蛋白质溶液的A280nm可以测定蛋白质浓度。 4．蛋白质的变性及复性 当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变，这个过程称为蛋白质变性。变性后的蛋白质在除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。 蛋白质的变性复性实验可以用于蛋白质的折叠研究。 、核酸化学 （一） 核酸的种类和组成单位 核酸有两种类型：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。 核酸是由核苷酸组成的多核苷酸长链分子。组成RNA的核苷酸为核糖核苷酸，组成DNA的核苷酸为脱氧核糖核苷酸。两种核苷酸都由等摩尔含氮碱基、戊糖和磷酸组成。其中的戊糖是核糖，组成DNA的戊糖为2-脱氧核糖。碱基和戊糖缩合形成核苷，核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化形成核苷酸。（二） 核酸的分子结构 1．DNA的分子结构： DNA的一级结构：指DNA分子中由3?，5?-磷酸二酯键连接起来的脱氧核苷酸残基的排列顺序，或者是DNA分子中碱基的排列顺序，遗传信息就贮存在这个碱基的排列顺序中。 多核苷酸链具有方向性；每条多核苷酸链都是独一无二的。 DNA的二级结构：DNA的双螺旋结构模型。稳定双螺旋结构的因素主要有三种：氢键、碱基堆积力和离子键。DNA结构的多态性双螺旋DNA在不同条件