第一章蛋白质化学解析.ppt

 生 物 化 学 静态生物化学 动态生物化学 5. 生物化学与其他学科的关系 与微生物学的联系 许多生物化学知识是用微生物为研究材料获得的，生物化 学的理论又是研究微生物形态、分类和生理过程的基础。 与新兴学科——生物工程的联系 基因工程、酶工程、细胞工程、发酵工程、生化工程、蛋白 质工程、海洋生物工程、生物计算机及生物传感器工程。 根据本学科的特点，联系先修课程； 以核酸、蛋白质等生物大分子的组成、结构、性质、代谢及生物功能为重点，在理解的基础上加强记忆，在记忆的过程中加深理解； 注意体内反应与体外反应的区别； 要重视理论联系实际，理解科学、技术与社会间的相互关系，能运用所学知识去解释一些现象，解决一些问题，指导生产实践。 （1）按化学结构分： 脂肪族、芳香族、杂环氨基酸(N、S、O) （2）按极性分： 非极性氨基酸 极性氨基酸 （3）按酸碱性分： 中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 （4）按营养状况分 必需氨基酸(8,须由食物提供）非必需氨基 酸 （12，体内合成，精、组，儿童合成不足,半必需氨基酸） 3. 氨基酸的重要性质 一般物理性质 晶形 （通常为无色晶体） 　　　 熔点（较高-离子晶体） 　　　　　 味道（谷氨酸） 　　　　　　　　溶解度（水、酸碱、有机溶剂） 　　　　　　　 （光活性）旋光性 　　　　　 　　（有特征吸收）吸收光谱 氨基酸的化学反应 与茚三酮反应 与甲醛的反应 与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 氨基酸残基及肽单位 蛋白质的空间结构层次 一级结构与功能的关系 1. 一级结构反映种属特异性和亲缘关系 2. 一级结构的变化导致功能的变化 构象与功能的关系 1、特定的功能来自于特定的构象 2、构象的改变导致功能的改变 变性作用 （概念 特征 影响因素 复性） 七、蛋白质的分类 　按分子形状分 　按化学组成分 　按溶解度分 　按功能分 肽键的特点 1. 一般的C-N单键 肽键C-N 一般的C=N双键 （键长1.49 ?) （键长1.32?） （键长1.27?) 因此具有部分双键的性质，不能沿C-N自由旋转。 2. C=O和NH中的H原子成反式排列。 3. 与C-N键相连的N-Cα和C-Cα可以“自由旋转”，多 肽有很多可能构象。 4. 肽键中的四个原子和它相邻的两个Cα处于同一 平面，形成酰胺平面。 辅酶 谷胱甘肽（G－SH） g 构象－是指蛋白质分子中所有原子在空间的排列分布和肽链走向 蛋白质是由几十到几千个氨基酸借助肽键形成的一条或多条肽 链，肽链非线形伸展，按特定方式折叠盘绕形成特定空间构象。 四、蛋白质的结构 空间上形成能够明 显区分的球状区域 1. 蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构是蛋白质的基本结构，包含了决定蛋白质高级结构的因素 蛋白质的一级结构研究1.氨基酸（纸层析、柱层析、薄层层析）2.顺序（N端DNFB， PITC, C端肼解法，全自动分析仪) -NH-CH-C-NH-CH-C-OH O= O= R1 - R2 - + 2HN-NH2 （肼化物+苯甲醛 沉淀分离） 2.　蛋白质的二级结构 　　α- 螺旋 　　β-折叠 　 β-转角（U形转折/回折) 　 3.　超二级结构 (1) αα (2) βαβ (3) βββ 　　　　 4.　结构域 5. 三级结构 6. 四级结构 蛋白质的二级结构之a-螺旋 a-螺旋结构是Corey Pauling 1951年研究a-角蛋白（纤维蛋白，毛发中）提出的蛋白质主链的一种典型的二级结构方式 左手/右手α-螺旋 C N 蛋白质的α-螺旋 右手型α螺旋 C N 蛋白质α- 螺旋结构特点： 是蛋白质的一种典型二级结构之一 其骨架：以-C?-N-C=-（双键C）为重复单位构成的一 条右旋的肽链； 直径：5? （0.5 nm)； 螺圈：每3.6个氨基酸螺旋上升一圈； 螺距：5.4 ? （0.54 nm)； 氨基酸间相距5.4 ? / 3.6 =1.5 ?，且沿中轴旋转100o； 螺旋依靠主链内氢键维持其结构稳定性，氢键由与N相连的H和“前面”隔3个氨基酸的C=O的O形成。（前面是指螺旋方向上，C端－N端） 这种典型的结构可以记为ns=3.613(n为螺旋上升一圈的氨基酸数，s 为形成一对氢键的O