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生物化学期刊VOL. 281, NO. 17, pp. 11755–11760. 存在于透明质酸合酶家族中的两种膜内极性残基的突变能改变透明质酸产物的大小 卡玛里库玛丽?,布鲁斯把根斯透斯 ?,安德里亚诺夫艾克?,保罗格尔?§1 来自于生物化学和分子生物学领域及关于医学的糖生物学俄克拉荷马州中心和俄克拉荷州健康科学中心大学 摘 要 我们识别了两种在链球菌不同细胞膜结构域的透明质酸存在两种保守的极性氨基酸，如存在于膜结构域2的赖氨酸和存在于膜结构域4的谷氨酸。在真核生物的透明质酸合酶中，谷氨酸的位置一般非常相似，并且赖氨酸由保守的极性谷氨酰胺所代替。为了评估是否赖氨酸和谷氨酸作用于或影响于链球菌透明质酸合酶的活性，我们调查了把赖氨酸替换成精氨酸或者谷氨酸，还有谷氨酸替换成赖氨酸、精氨酸或谷氨酸的影响。包含赖氨酸和谷氨酸被替换的双开关的变异体在大肠杆菌细胞膜内得到表达和分布。尽管SeHAS（E327Q）和seHAS(E327K)低水平表达，然而seHAS（E327D）和Lys48表达比较好。这些特定的酶活性（相对于野生型）对于K48R和K48E突变体分别为17%和7%,并且对于E327Q和E327D突变体分别为26%和38%。相反，seHAS（E327K）只表现出野生型酶活性的0.16%，但是当把Lys转变成Glu之后，seHAs（E327K）的酶活性能够提高46倍。根据色谱层析分离