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第二章 蛋白质的结构与功能 蛋白质(protein)是生命的物质基础。种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。是生物体含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，细胞干重的70％。几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因而决定了蛋白质功能的多样性。 第一节 蛋白质的分子组成 (protein composition and construction ) 一、蛋白质的元素组成 蛋白质的元素主要有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。大部分蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。1g氮相当于6.25g蛋白质。 测定出生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量： 100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数×6.25×100 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （the basic unit of protein composition——amino acid） 氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的基本单位。 （一）氨基酸的命名（略） （二）氨基酸的结构特点 自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）： 虽然各种氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点： 1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。即氨基均连在α-碳原子上。脯氨酸为α-亚氨基酸。 2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。 （三）氨基酸的分类 氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类： 非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。 非电离极性侧链氨基酸：色氨酸，丝氨酸，酪氨酸，半胱氨酸(Cys)，蛋氨酸（Met），天冬酰胺，谷氨酰胺，苏氨酸；侧链上带有羟基、巯基或酰氨基等极性基团，具有亲水性，中性水溶液中不电离，但羟基和巯基在碱性溶液中可电离出Ｈ＋而带负电荷。 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸（Glu）； 碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。 20种氨基酸中，甘氨酸分子量最小，脯氨酸属亚氨基酸，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链，它形成的肽键N原子上没有H，所以不可能形成氢键，结果凡是出现脯氨酸的部位，肽键走向转折，不能形成α螺旋。胱氨酸是由两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，蛋白质中的半胱氨酸多数是以胱氨酸形式存在。 （四）氨基酸的理化性质： 1.具有两性解离的特性，在晶体状态下几纯水溶液中主要以两性离子存在。熔点高，除甘氨酸、丙氨酸及亮氨酸外都不溶于无水乙醇，几乎全不溶于乙醚。 2.化学性质 （１）????????????? 两性游离与等电点：由于所有氨基酸都含有一个碱性的氨基和一个酸性的α羧基，因此氨基酸是两性电解质，在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）。 （２）?一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键（peptide bond），是多肽及蛋白质的主要化学键。 （３） 紫外吸收性质：色氨酸，酪氨酸及苯丙氨酸的最大吸收峰在２８０ｎｍ波长附近，所以测定280nm的光吸收值是蛋白含量的快速测定方法。 （４）茚三酮反应（Ninbydrin reaction），氨基酸与茚三酮的水合物共热可缩合成蓝紫色的化合物，后者的最大吸收峰在５７０ｎｍ左右。脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物，同时释放ＣＯ２。 （五）氨基酸的连接方式 （the conjunction method of　Amino acids in protein） 1.肽键与肽 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）。 氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的肽称为二肽，由三个氨基酸形成的肽称三肽。通常将10个以内的氨基酸形成的肽称为寡肽（oligopeptide），十肽以上者称为多肽（polypeptide）。多肽成链状，称为多肽链。肽链中的氨基酸因脱水缩合已不是完整的氨基酸，故称为氨基酸残基（residue）。蛋白质就是由许多氨基酸残基借肽键相互连接形成的多肽链。 多肽链有两端，有自由氨基的一端称氨基末端（amino terminal）或N端