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生物化学期末总结 第一章 蛋白质 一，名词解释 肽键：是由一个氨基酸的(-羧基与另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合而形成的化学键。 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 , 3，肽平面：参与肽键的6个原子C(1、C、O、N、H、C(2位于同一平面，C(1和C(2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 二，问答 蛋白质二级结构主要有哪些形式？简述α-螺旋结构特征？ 答：（1）(-螺旋 (-折叠 (-转角 无规卷曲 （2）①右手螺旋结构，（3.613），螺距为0.54nm。 ②维持其结构稳定的化学键是链内氢键，其方向与螺旋轴平行。 ③侧链基团影响螺旋的稳定性 2，蛋白质有哪些性质 答：①蛋白质具有两性电解质的性质 ②蛋白质具有高分子化合物的胶体性质 ③蛋白质的变性、沉淀和凝固 ④蛋白质的紫外吸收 ⑤蛋白质的呈色反应（茚三酮反应 双缩脲反应 酚试剂反应） 将等电点分别为4.7（A）和5.6（B）的两种蛋白质溶解于PH为8.6的缓冲溶液中，A和B蛋白质分别带何种电荷？并比较带电荷的多少？ 答：①因为A,B的等电点均小于该溶液PH，所以A,B均带正电荷 ②因为A 的等电点偏离该PH更远，所以A 所带的电荷更多 第二章 核酸 一，名词解释 核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列 Tm: 变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(melting temperature, Tm)。其大小与G+C含量成正比。 增色效应：DNA变性后其溶液的紫外吸收作用增强的现象 核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。 二，问答 DNA的双螺旋结构特征： 答：①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)相间。 ②碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; G(C） 。 ③相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。 核酸有哪些性质 答：①核酸是具有酸性的生物大分子 ②核酸分子在紫外260nm出有强烈吸收 ③核酸的变性是双链解离得过程 ④核酸的变复性是分子杂交的技术的基础 DNA与RNA组成上的区别： 答：①戊糖的不同：DNA是脱氧核糖，RNA是核糖 ②碱基的不同：DNA碱基有A,T.C,G RNA碱基有A,U,C,G ③DNA是双螺旋结构 RNA是单链 RNA主要分哪几类？其功能如何？ 答：①mRNA:从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成 ②tRNA：是蛋白质合成的结合器分子 ③rRNA:参与蛋白质合成的场所核糖体的组成 ④其他小分子RNA及RNA组学 第三章 酶 一．名词解释 1，活性中心：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 Km：米氏常数，等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 二，问答 简述酶的作用特点 答：（一）酶促反应具有极高的效率 （二）酶促反应具有高度的特异性 （三）酶促反应的可调节性 影响酶促反应的因素有哪些 答：影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 何为竞争性抑制？简述其特点？并举一例说明其在药物学上的应用？ 答：㈠抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 ㈡①I与S结构类似，竞争酶的活性中心； ②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； ③动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 ㈢①丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 ②磺胺类药物的抑