【2017年整理】第四章 酶催化反应作业修改汇总.docVIP

第四章 酶催化反应 1. 酶分子的组成如何？酶分子结构有什么特征？（作者：许雨晴，邱玉龙，冯淑娟） 2. 酶为什么具有催化功能？（作者：尤磊） 3. 酶催化剂为什么具有高活性和高选择性？酶的活性和选择性受什么因素影响？（作者：张兵兵，王发龙，贾佑顺） 4. 举例说明酶的酸碱催化机理（作者：王勤为，林志远） 5. 举例说明酶的氧化还原催化机理（作者：魏慧丹，赵彦勇，刘赛赛） 6. 导致酶失活的因素有哪些？说明原因（作者：庄巍，夏兆博， 莫春燕） 1：酶分子的组成如何？酶分子结构有什么特征？ 答案一： (1) 根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类： 单纯酶(simple enzyme)：基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。 结合酶(conjugated enzyme)：也称全酶(holoenzyme)，由酶蛋白(apoenzyme和辅因子（cofactor）构成。 (2) 酶的结构特征有以下几点： 1、酶蛋白质一般具有球状外貌 根据酶分子的结构特点将酶分为三类： ①单体酶—具有三级结构 a. 一条多肽链 b. 如催化水解反应胰蛋白酶、广泛应用的工业用酶制剂等。 ②寡聚酶—具有四级结构 a. 由二个甚至多个亚基组成 　 b. 亚基间通过疏水作用力、氢键、离子键和范德华力联系而成整体分子。如烯醇化酶（二聚体）、乳酸脱氢酶（四聚体） ③多酶体系 a. 由几种酶嵌合形成的复合体 b. 有利于一系列反应的连续进行 c. 相对分子质量很大 2、酶的相对分子质量 单体酶—在30000~60000之间，且40000左右较为集中，约占11％。如羧肽酶A由307个氨基酸殘基组成，相对分子质量为34600。 寡聚酶—至少是单体加倍，多者数万、几十万乃至数百万，二聚体约占36％、四聚体约占33％。如乳酸脱氢酶亚基相对分子质量为35000，酶相对分子质量为150000。 3、氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系 酶功能相近—氨基酸组成相近—氨基酸排列顺序相近（存在大量同源序列，尤其催化活性部位）。序列之间的差异，一般是在远离活性部位的地方。 4、氨基酸的空间分布 酶的内核（活性中心）—疏水性氨基酸居多。 酶的表面—亲水性氨基酸占优势，赋予酶的水溶性特点。 5、酶分子的柔顺性—酶在水溶液中通常以多种构象存在 无水状态—相对刚性（一种“锁定”构象） 有水状态—由“刚”向“柔”转化。 水作为一种极性和高介电常数的物质，像润滑剂一样，加到无水的酶中以后，就使酶由“刚”向“柔”转化，酶在与其底物相遇时，才可能发生专一性结合，并催化底物转变成产物。 答案二； 答：根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。 按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。 功效较单一，只有氨基酸残基组成的肽链如肠毒清酵素排毒，纤体酵素减肥等，配方就相对简单，只需集合同类酵素就可以达到理想单方面效果。 复合酶除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物复方天然酵素等，具备较全面的功效，配方复杂，复合种类较多。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子两者一起组成全酶；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。 二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类①单体酶a. 一条多肽链b. 如催化水解反应胰蛋白酶②寡聚酶a. 由个甚至个亚基组成 　b. 亚基间。③多酶体系a. 由几种酶嵌合形成的复合体b. 有利于一系列反应的连续进行c. 相对分子质量很 （约1%~2%），相当于2~3个氨基酸残基。2. 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但不是刚性的，而具有一定的柔性 3. 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。 4. 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶的活性中心。 5. 酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催化底物的敏感化学键部位。 结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。 催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一个。 答案二：（应根据酶分子的结构特征，说明其具有催化功能的原因） 酶催化作用机理酶催化机理多种多样，殊途同归的是最终都能够降低反应的ΔG?：(1)创造稳定过渡态的微环境。例如，通过与反应的过渡态分子更高的亲和力（与底物分子相比），提高其稳定性；或扭曲底物分子，以使得底物更趋向于转化为过渡态。(2)提供不同的反应途径。例如，暂时性地激活底物，形成酶-底物复合物