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蛋白质结构与功能 教学要求 1．掌握蛋白质的分子组成及其重要的理化性质。 2．熟悉氨基酸的分类及其两性解离的性质；α-螺旋的特点、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 3．了解生物化学的定义、生物化学的研究对象。 4．了解生物化学与医药卫生相关学科的关系，了解生物化学的发展史。 5．了解蛋白质在生命活动过程中的重要性，蛋白质分子结构与功能的关系。 复习题 1.蛋白质分子组成中 元素含量较恒定，约 %，所以可根据它的含量推算样品中蛋白质的量，计算公式为 。 2.蛋白质的基本单位是 ，基本结构通式为 ，参与蛋白质构成的共 种，其中除甘氨酸外都是 构型。 3.酸性氨基酸有 种，分别是 ，碱性氨基酸有 种，分别是 。 4.不同的氨基酸侧链上具有不同的特殊基团，如蛋氨酸侧链上的 ，丝氨酸侧链上的 ，半胱氨酸侧链上的 ，谷氨酸侧链上的 。 5.氨基酸的理化性质包括 。 6.氨基酸在pH等于其等电点的溶液不带电，但在pH小于其等电点的溶液中带 电，在pH大于其等电点的溶液中带 电。 7.因色氨酸和酪氨酸分子中的苯环含有 ，所以在紫外光 nm波长处有最大吸收峰。 8.蛋白质按其组成可分为 蛋白质和 蛋白质 9．多肽链是由其基本组成单位氨基酸借 键连接而成的链状化合物。多肽链中每一个氨基酸单位称为 ，多肽链有两端，即 和 ，一般始于 端，结束于 端。 10.GSH是由 、 和 三种氨基酸通过肽键连接而成，其中 氨酸的 基是GSH的功能基团。 11.蛋白质的一级结构指 ，主要维系力是 ，包括少量二硫键。 12. 蛋白质的二级结构是指 ，不涉及侧链构象。主要的形式有 ， ， ， 。维系力是 。 13. 维持蛋白质三级结构稳定的主要次级键是 ， ， 和 ，共价键有 。其中 最重要。 14.蛋白质四级结构中每条多肽链称 ，它们借助 键连接。 15.镰刀状红细胞贫血是由于血红蛋白 亚基的第 位谷氨酸被 氨酸取代。 16.蛋白质的理化性质包括 。 17.蛋白质在紫外光 nm波长处有最大吸收峰，此吸收峰大小可反映蛋白质的量。 18.维持蛋白质溶液是胶体溶液的两个稳定因素是 和 。 19.沉淀蛋白质的四种试剂： ， ， 和 。其中 不会使蛋白质变性。 20.在某些理化因素作用下，蛋白质特定的 构象被破坏，从而导致其理化性质改变（如溶解度降低），生物学活性 ，称为蛋白质的变性。 判断 1.部分蛋白质分子中含20种氨基酸以外的氨基酸。 2.肽键不能自由旋转。 3.蛋白质的二级结构涉及侧链。 4.所有的蛋白质都有四级结构。 5.因为亚基是一条多肽链，所以它单独存在时也有活性。 6.由于蛋白质分子发生变异引起的疾病称为分子病，多由基因突变引起，如镰刀型红细胞贫血。 7.锌指结构和螺旋-转角-螺旋都属于蛋白质的超二级结构，也称为模体或模序。 8.蛋白质一级结构改变一定导致疾病，如镰刀状红细胞贫血。 9.血红蛋白与O2的结合体现了蛋白质的变构效应， 10.盐析法沉淀蛋白质不会使蛋白质变性。 11.构成蛋白质二级结构的基本单位是肽单元。 12.蛋白质变性是其一级结构被破坏。 13.所有蛋白质变性后都能复性。 14.沉淀的蛋白质一定都变性，变性的蛋白质一定都沉淀。 15.临床上高温高压及用酒精灭菌消毒利用的是蛋白质易变性，不易复性的原理 16.重金属沉淀蛋白质的前提是蛋白质需