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早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数 ? 6.25 蛋白质是分子量很大的生物分子。对任一种给定的蛋白质来说，它的所有分子在氨基酸的组成和顺序以及肽链的长度方面都应该是相同的，即所谓均一的蛋白质。 蛋白质分子量的上下限是人为规定的，因为这决定于蛋白质和分子量概念的定义。 部分蛋白质的相对分子质量(离心法) 蛋白质 相对分子质量 蛋白质 相对分子质量 鲑精蛋白 5600 己糖激酶(酵母) 102000 胰岛素(单体) 5700 醇脱氢酶(酵母) 150000 核糖核酸酶(牛) 12700 门冬酰胺酶(E．Coil) 25500 细胞色素C(马心) 13700 糖原磷酸化酶(牛肝) 370600 溶菌酶(卵清) 13900 脲 酶 480000 肌红蛋白(马心) 16900 甲状腺球蛋白 650000 卵白蛋白 44000 短枝病毒蛋白(番茄) 7600000 血红蛋白(人) 64000 斑纹病毒蛋白(烟叶) a—淀粉酶 97000 组成蛋白质的基本单位是氨基酸(amino acid) 。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 B1 氨基酸的分类 根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基——Glu（谷氨酸），Asp（天冬氨酸）；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。 2.碱性氨基酸——His（组氨酸），Arg（精氨酸），Lys（赖氨酸）；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。 3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： 极性氨基酸：Tyr(酪)，Cys(半胱)，Ser(丝)，Thr(苏)，Asn(天冬酰胺)，Gln（谷氨酰胺），Met（甲硫氨酸），Trp(色)； 非极性氨基酸：Gly(甘)，Ala（丙氨酸），Val（缬氨酸），Leu(亮)，Ile(异亮)，Pro（脯氨酸），Phe（苯丙氨酸）。 几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 B22 氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。 可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。 酪氨酸的?max＝275nm，?275=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝257nm，?257=2.0x102; 色氨酸的?max＝280nm，?280=5.6x103; 氨基酸分子是一种两性电解质。 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 侧链不含离解基团的中性氨基酸， pI = (pK’1 + pK’2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。 酸性氨基酸：