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研究生考试生物化学真题 （林大2005-2010年、农大2002-2013年、东师1998-2007年、黑大2004-2009年） 第一章 蛋白质 一、名词解释 林大：结构域、分子病、超二级结构、蛋白质变性、蛋白质四级结构、蛋白质和核酸的一级结构。 农大：蛋白变性、结构域、α-螺旋、蛋白质的变性与复性、蛋白质亚基、蛋白质二级结构、蛋白质超二级结构。 东师：凝胶过滤、Edman降解、右手3.613-螺旋、人体必需氨基酸、蛋白质一级结构、超二级结构、构象、蛋白质等电点、蛋白质构象、结构域、SDS—PAGE。 黑大：结构域、亚基。 二、简答题 林大：1、什么是蛋白质的二级结构，有哪些主要形式？试给出简要描述。 2、试述生物化学与当前生物领域热点研究的相互关系？ 3、如何理解蛋白质结构与功能间的相互关系？ 4、根据所学知识举例阐述当前生物化学领域的热点研究。 5、如何评价生物化学在生物研究领域中的地位？ 6、蛋白质包括哪些结构层次（给出简要说明）？蛋白质的结构与功能的关系是什么？并举例说明。 农大：1、试述蛋白质的层次是怎样划分的？ 2、举例说明蛋白质空间结构与生物学功能的关系？ 3、蛋白质有哪些重要功能？ 4、SDS（十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳）测定蛋白质分子量的基本原理和主要步骤。 5、指出三种测定蛋白质含量的方法，并以其中一种方法为例，说明其原理和主要特色。 东师：1、写出脯氨酸的结构及特性？ 2、已知His的pK1=1.82，pK3=9.17，pI=7.59，其pK2=？His有哪些生物功能？ 3、维持蛋白质空间结构的因素有哪些？根据这些因素解释可逆变性和不可逆变性？ 4、什么是生命科学？什么是生物化学？生物化学的实质是什么？结合自己报考的专业论述为什么生物化学是 现代生物学的重要基础和工具？ 5、以血红蛋白为材料取得了哪些重要的生物化学研究成果？ 6、简述下列物质或仪器在生化分析中的作用：（1）等点聚焦电泳分离蛋白质混合物 （2）Sepharose CL-6B （3）高压液相层析 （4）亲和层析系统（5）PITC—异硫氰酸苯酯 （6）胰蛋白酶 （7）毛细管电泳 7、已知某一真菌超声波破碎后的蛋白提取物中含有下面几种蛋白质，其性质为： 蛋白质 相对分子质量 等电点 A 20000 8.5 B 21000 5.9 C 5000 6.0 设计方案：（1）如何分离纯化这三种蛋白质？并说明原理？ （2）分离后的蛋白质如何测定其蛋白含量？并概述原理和方法？ 8、说明从中草药中分离制备生物大分子的一般程序及原理？ 9、生物化学领域内，列举两个或两个以上的获得诺贝尔奖的重大发现，并简述其在化学历史发展过程中的重要意义？ 10、举例说明动物抗原清的制备过程，举出两种实验室常用的检测抗血清效价的方法，并简要概述其中一种方法的原理。 11、Mb与Hb氧合曲线有何不同？为什么？ 12、、生物化学知识已经广泛应用于生命科学的各个领域，回顾并展望生物化学知识在你所报考专业中的应用历史和应用前景？ 13、列举20世纪生物化学领域对生命科学及人类命运产生深刻影响的五项科研成果，加以简要评价 14、说明电泳技术与柱层析技术的种类（至少各列出三种）原理及在生物化学中的应用？ 黑大：1、将固体氨基酸溶于pH7的水中所得的氨基酸溶液，有的pH大于7，有的pH小于7，这种现象说明什么？ 2、指出用电泳技术分离下列物质，ph是多少时最合适? （1）血清清蛋白（pH4.9）和血红蛋白（pH6.8） （2）肌红蛋白（pH7.0）和胰凝乳蛋白(pH9.5) （3）卵清蛋白（pH4.6）和脲酶（pH5.0） 3、什么是蛋白质的等电点？为什么说蛋白质等电点时溶解度最低？ 4、简述分子筛层析的基本原理？ 三、填空题 林大：1、一个蛋白质的pI为9.74，在PH8.7条件下电泳，通电时，点样端应接（ ）极。 2、蛋白质的（ ）级结构主要是通过肽链的盘旋和折叠形成。 3、维持蛋白质二级结构的主要力为（　　　），而维持蛋白质三级结构的主要力为（　　　　　　）。 坂口反应可用来定量鉴定（　　　　）含量。 与印三酮反应呈黄色的氨基酸是（　　　　）。 6、与乙醛酸反应生成紫色环的氨基酸是（ ）。 7、凯氏定氮法测得一生物样品含氮量为1.4g，