第五章口蛋白质.pptVIP

5.1蛋白质的化学组成 组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S和P ， 有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。  5.2氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 氨基酸的结构通式 氨基酸的分类 I 脂肪类氨基酸 II 芳香族氨基酸 III 杂环族氨基酸 2.氨基酸的重要理化性质 物理性质 氨基酸的化学性质 氨基酸的化学性质 （2）与金属离子的整合作用 （3）脱氨基、羧基反应 （4）褐变反应 （5）茚三酮反应 在氨基酸分析中具有特殊意义的反应 维持蛋白质三级结构的作用力 氢键： x — H … y 疏水作用力：是指非极性基团即疏水基团为了避　　　　　　　　　　　开水相而群集在一起的集合力 范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之 　　　间存在着一种较弱的作用力 离子键：它是由带相反电荷的两个基团间的静电 　　　吸引所形成的 二硫键 ：是两个硫原子之间所形成的共价键 蛋白质的大小与分子量 蛋白质在加工贮藏中的变化 1.加热 有益作用： 1）改善其营养价值，变性蛋白质利于人体消化吸收。 2）蛋白质的热凝固利于食品造型和强度 3）蛋白质经适当热处理后引起的美拉德反应，可赋于食品各种优美的色、香、味等。 4）抑制有害酶活性，提高食品品质。 蛋白质过度热处理后的危害作用 引起硫蛋白的分解 导致蛋白质效价降低 产生有毒物质 蛋白质的测定 粗蛋白的测定：凯氏定氮法 原理：利用硫酸加热时破坏样品中的有机质，其中碳和氢完全被硫酸分解，氧化为CO2和H2O而逸出，分解产生的氨则与硫酸铵留在酸液中。 氨基酸的测定 仪器法测定氨基酸：氨基酸自动分析仪法测定原理：食物蛋白质经盐酸水解成为游离氨基酸，经氨基酸分析仪的离子交换柱分离后，与茚三酮溶液产生颜色反应，再通过分光光度计比色测定氨基酸含量。 滴定分析法测定氨基酸态氮：蛋白质在酸、碱或酶的催化下，经胨、肽等阶段，最后水解成氨基酸，测定氨基酸量可推知水解程度。 2.冷冻加工：能抑制微生物繁殖、酶活性及化学变化，从而延缓或防止蛋白质的腐败。 3.碱处理：可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸和赖氨酸发生构型变化，同L型变为D型，营养价值降低。 4.脱水与干燥 5.氧化 + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚沉 蛋白质胶体性质的应用 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。 透析法：以半透膜提纯蛋白质的方法叫透析法 半透膜：只允许溶剂小分子通过，而溶质大分子不能通过，如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等 （三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白质的变性(denaturation) 蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素的作用下，能够破坏蛋白质的特定空间构象，引起蛋也即有序的空间结构变成无序的空间结构，蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性. 造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 变性的本质 —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 蛋白质沉淀 蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的、相对的。如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。 定义：蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋白质溶液的稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中沉淀下来，此现象即为蛋白质的沉淀作用。 可逆沉淀 定义：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。 不可逆沉淀 定义：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。 由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。 如加热沉淀（次级键）、强酸碱沉淀（影响电荷）、重金属盐沉淀（Hg2+、 Pb2+ 、Cu2+、 Ag2+）和生物碱试