第2章 蛋白质的化学幻灯片.pptVIP

第二章 蛋白质的化学 第二章 蛋白质的化学 蛋白质是构成生物体的基本成分 生物催化作用：酶 代谢调节作用：激素 免疫保护作用：免疫球蛋白 物质的转运与储存功能：血红蛋白运输O2和CO2，运铁蛋白运 输Fe，血浆脂蛋白运输脂类物质 运动和支持功能：肌动蛋白和肌球蛋白完成肌肉的收缩与舒张， 皮肤、骨骼和肌腱的胶原纤维主要含胶原蛋白 生长、繁殖、遗传、变异功能：核蛋白 生物膜的功能和受体：生物膜的基本成分为蛋白质和脂类，受 体传递信息 保护结缔组织的功能：作为结缔组织的主要成分 等等 一、蛋白质的元素组成 大多数蛋白质的含氮量比较接近且恒定，平均为16%。 蛋白质定量（微量凯氏定氮法的基础）: 蛋白质的含量 = 蛋白质样品含氮量×6.25 二、蛋白质的基本单位—氨基酸 氨基酸(Amino acid):羧酸分子中α-C原子上的一个H 原子被-NH2取代而生成的化合物, 又称α-氨基酸。 ① 除脯氨酸（α-亚氨基酸）外，其余都是α-氨基酸。 ② 具有酸性-COOH和碱性-NH2，故氨基酸为两性电解质。 ③ 不同的α-氨基酸其R侧链不同，R侧链对蛋白质的空间结构和理化性质有重大影响。 ④ 除R为H的甘氨酸外，其它氨基酸的α-C原子都是手性碳原子，故具有旋光异构现象：D型和L型。 氨基酸分类 蛋白质的一级结构 1969年，国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC）规定： 蛋白质的一级结构（Primary structure）指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。 一级结构的意义 牛胰岛素的一级结构 二、蛋白质的空间结构 蛋白质的二级结构（Secondary structure）是指多肽链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象。 主要形式有?-螺旋、?-折叠、?-转角、无规则卷曲。 蛋白质的二级结构 维持和稳定蛋白质分子构象的作用力： 氢键： X— H ······ Y 疏水键：是指非极性基团即疏水基团为了避开水相而群集在一起的集合力。 范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之间存在着一种较弱的作用力。 离子键：由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的。 离子键 氢键 范德华力 疏水作用力 二硫键 蛋白质的二级结构 ?-螺旋的特点： ①绝大多数天然蛋白质中的?-螺旋几乎都是右手螺旋。螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基，每个氨基酸残基的高度为0.15nm; ②肽链内相邻两个螺旋之间形成一个氢键，是稳定?-螺旋的主要次级键。氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。 ③肽键中的氨基酸残基的R基侧链分布在螺旋的外侧，其形状、大小及电荷均影响?-螺旋的形成和稳定。 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成?-螺旋结构。 1、α－螺旋（α-helix） 螺距 0.54nm 每残基的 轴向高度 0.15nm 每残基绕轴 旋转100 o α-螺旋结构形成的限制因素 凡是有Pro存在的地方不能形成。因Pro的C-N键不能旋转，且形成的肽键N原子上没有H，不可能形成氢键。 静电斥力。若一段肽链有多个Glu或Asp相邻,则因pH=7.0时都带负电荷，防碍α-螺旋的形成；同样多个碱性氨基酸残基在一段肽段内，正电荷相斥，也防碍α-螺旋的形成。 位阻。如Asn、Leu等的形状和大小，防碍α-螺旋的形成。 2、β－折叠（β-pleated sheet） β－折叠的特点： ①肽链充分伸展使肽键平面之间折叠呈锯齿状结构，侧链R基团交替分布于锯齿状结构的上下方。 ②肽链平行排列，相邻肽链间的肽键交替形成氢键，是稳定β－折叠的主要次级键。 ③相邻排列的两条β－折叠结构的走向相同称为顺向平行。反之，称为逆向平行。逆向平行的β－折叠更为稳定。 β－折叠走向 3、 β－转角（β-turn） 主链形成180°的回折结构。由四个连续氨基酸残基构成。 （或发夹结构） ★目前发现的?-转角多数都存在蛋白质分子表面，它们的含量相当丰富，约占全部氨基酸残基的1/4。 4、无规则卷曲 多肽链由于肽键平面在空间的不规则排布形成的松散结构称为无规则卷曲。 在一般球蛋白分子中，往往含有大量的无规则卷曲，它使蛋白质肽链从整体上形成球状构象。 虾红素 二级－－三级 蛋白质的三级结构 疏水键是维持三级结构（Tertiary structure）稳定的主要作用力。 磷酸丙糖异构酶