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第一章蛋白质 1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质； 2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-a-氨基酸。分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。理化性质：、两性解离、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。 3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是a-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在a-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。 4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。 5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性的a-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。 6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。 7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的a-羟基和另一分子氨基酸的a-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。 8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。 9.蛋白质的理化性质：、两性电离的性质和具有等电点；、胶体性质；、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。 10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。 11.盐析：将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。12.蛋白质与多肽的区别：广义的多肽包括蛋白质，狭义上：分子量低于10000的是多肽（不包括寡肽），10000以上是蛋白质，胰岛素例外它是蛋白质；一个多肽只有一条肽链，而许多蛋白质不止一条；多肽的生物学作用可能与其空间结构无关，而改变蛋白质的空间结构则可能会改变蛋白质的生物学活性；许多蛋白质含辅基成分，而多肽一般不含。 13.蛋白质的一级结构：是理解蛋白质结构、作用机制以及与其同源蛋白质生理功能的必要基础。在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 14.二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构像。 15.三级结构：指整条肽链中全部aa残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 16.四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 17.常见蛋白质的二级结构：有a-螺旋和β-折叠、β-转折。 18.维持蛋白质结构的作用力：蛋白质的天然构像是几种稳定因素共同作用的结果。包括二硫键和氢键、疏水键、离子键、范德华力。依靠这些作用力，蛋白质的疏水氨基酸残基主要聚集在分子结构内部，远离水，绝大多数极性氨基酸残基位于结果表面；少量存在于内部的极性或带电氨基酸残基，也都形成氢键或离子键，蛋白质内部尽可能多的形成氢键。 19.蛋白质的紫外吸收的特点：单纯的蛋白质不吸收可见光，是无色的，不过蛋白质因为以下两点而吸收紫外线，一是因为存在肽键结构而对220nm波长以下的紫外线有强吸收；二是因为含色氨酸、酪氨酸，对≈280nm的紫外线有强吸收。在一定条件下，蛋白质对波长280nm的紫外线的吸收与其浓度成正比，在蛋白质分离分析中常以此做为检测手段。 20.蛋白质的变性与复性：蛋白质在生理条件下的天然构象赋予其生理学功能，改变蛋白质改变条件会使蛋白质构象产生一定程度的改变，破坏蛋白质构象而导致其理化性质的改变及活性的丧失，该过程为变性。变性不等于构象完全破坏或肽链完全展开，更多是变性蛋白形成了其他的构象，该构象没有任何生物学意义。某些蛋白质的变性是可逆的，如果消除造成蛋白质变性的因素，使其重新处于维持天然构象时的生理条件下，则蛋白质会自发的恢复天然构象，其生物学活性也完全恢复，该过程称为蛋白质的复性。 21.蛋白质的两性电离：多肽链是由氨基酸残基构成的，肽链的两端分别由一个游离的a-氨基和a-羧基，它们可以电离，此外侧链可能存在可电离的基团，所以蛋白质是兼性离子。 22.蛋白质的等电点：如果一种蛋白质溶液中全部蛋白质分子的尽电荷为