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弗氏完全佐剂 (complete freund’s adjuvant, CFA)
弗氏不完全佐剂(incomplete freund’s adjuvant, IFA)
佐剂的作用:
形成抗原储存库。
形成局部肉芽肿。
刺激淋巴细胞增殖和分化。
二、抗体 特异性体液免疫是由抗体介导的免疫。
是人和动物的B细胞在抗原刺激下转化成浆细胞,并由浆细胞产生的具有与抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白(Ig)。存在于血液、淋巴液和组织液中。
(一)抗体的种类与结构
抗体的种类多,血清中可有千百种不同的抗体,分为五种,已统一命名为IgG、IgM、IgA、IgD相IgE。五种免疫球蛋白的分子结构基本相似(P257图9—9)说明。
(1)每个单体由两条长链又称重链(H链)及两条短链又称轻链(L链)构成。各链之间以二硫键(S—S)相连接,两条L链位于两条H链所形成的Y形结构的两侧。
(2) 重链:每条H链分子量为55000,由420--460个氨基酸组成,重链共分四段,各段约含110个氨基酸。靠近氨基(N—端)的第一段为重链可变区(V区),简称VH,其余三段为恒定区(简称CH),以CH1、CH2、CH3表示。重链有γ、α、μ、δ、ε五种类型,每种抗体只能有一种类型的重链。
(3)轻链:分子量为22000,由2l3—216个氨基酸组成。每条轻链分为两段:轻链可变区(简称v L)和轻链恒定区(简称C L)。V L区有109个左右的氨基酸,CL区有l04个左右氨基酸。轻链有两种类型,κ链和λ链。一种抗体只能有同一种轻链。
(4)可变区:重链与轻链的可变区共同构成抗体结合价(即抗原结合簇部位),与抗原呈特异性结合。一个单体抗体分子具有两个结合抗原的部位,故为二价。
(5)用木瓜蛋白酶消化抗体,可得到三个片段:两个抗原结合片段,称为Fab,一个可结晶片段Fc;用胃蛋白酶消化,得到一个二价抗体活性部分,称F(ab’)2和两个剩余的小分子片段Fc’,不具任何生物活性。
(6) 轻链有κ和λ链两种类型。一种抗体只能有同一种轻链。重链有γ、α、μ、δ、ε五种类型,每种抗体只能有一种类型的重链。
〔7〕抗体的Fc片段在CH1和CH2交接处有补体结合点。在抗原与抗体未结合时,抗体分子呈“T”形,补体结合点被遮住,补体不能与抗体结合,抗体与抗原结合后,抗体分于呈“Y”形,补体结合位点暴露出来,故补体能与抗原抗体复合物结合(图9--l0)。
(8)五种球蛋白基本结构 IgG、IgD和IgE为单体结构。
IgM:为五聚休,分子最大,故又称巨球蛋白,有l0个抗原结合点,为“十价”抗体,实际上只能与5个抗原结合原因。
IgA: 血清中主要是单体,称为血清型I 8A或7S IgA,少数是双体或三体,分泌液中双体占优势,称为分泌型IgA或llS IBA。双体小有一称为分泌片的糖蛋白,分子量约60000。
J链:IgM和IgA的单体通过J链连接,J链是一种轻糖蛋白,分于量约15000。五种免疫球蛋白的结构见(图9—11)。
(9)五种免疫球蛋白:V区的氨基酸组成和排列顺序各不相同,构成抗体的多样性与特异性。
五类免疫球蛋白区别:在于H链(重)的C(恒)区的aa组成和抗原不同,分别用γ、α、μ、δ、ε代表IgG、IgA、IgM、IgD和IgE的两条重链。
IgG的重链(γ)组成不同,分为四个亚类;IgG1,IgG2、1gG3、IgG4。
IgA:有两个亚类,即1gA1、1gA2。
IgM:有两个亚类,即IgM1和IgM2。
免疫球蛋白的轻链,也按抗原性的不同分为κ链和λ链。
(二)抗体的功能区
重链:每条H链分子量为55000,由420--460个氨基酸组成,重链共分四段,各段约含110个氨基酸。靠近氨基(N—端)的第一段为重链可变区(V区),简称VH,其余三段为恒定区(简称CH),以CH1、CH2、CH3表示。重链有γ、α、μ、δ、ε五种类型,每种抗体只能有一种类型的重链。
轻链:分子量为22000,由2l3—216个氨基酸组成。每条轻链分为两段:轻链可变区(简称v L)和轻链恒定区(简称C L)。V L区有109个左右的氨基酸,CL区有l04个左右氨基酸。轻链有两种类型,κ链和λ链。一种抗体只能有同一种轻链。
可变区:重链与轻链的可变区共同构成抗体结合价(即抗原结合簇部位),与抗原呈特异性结合。一个单体抗体分子具有两个结合抗原的部位,故为二价。
(三)抗体的生物学作用
(1)IgG:40—50%存在于血清中,占血清中免疫球蛋白总量80%左右。出生后3个月开始形成,2-3岁同成人,40岁下降。
作用:主要的抗传染抗体,大多数抗细菌、抗病毒和抗毒素的抗体均属于1gG类抗体;唯一能通过胎盘的抗体。
丙种球蛋白和抗毒素血清等主要含IgG。
(2)IgA:血清免疫球蛋白总量的
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