第二章 蛋白质的结.pptVIP

提纲 一、肽定义、分类和命名 二、蛋白质的结构 蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构 三、蛋白质的折叠历程 蛋白质折叠的基本规律 蛋白质折叠的历程 组成的多样性 大小的多样性 结构的多样性 功能的多样性 酰胺平面的存在，使得肽链中的任何一个氨基酸残基只有2个角度可以旋转。由C?-N单键旋转的角度被称为? (phi)，C?-C单键旋转的角度被称为? (psi)。当一条肽链上所有氨基酸残基的?和?确定以后，该肽链主链骨架的基本走向也就确定了。 (?, ?)为正值对应于从C?观察时单键向顺时针旋转。如果值为零意味着 C=O 或 N-H 键平分R-C? -H角。 (?, ?)=(0,180)，2个羰基O太近; (?, ?) =(180,0)，2个酰胺基重叠; (?, ?) =(0,0)，羰基O与酰胺基重叠。 α螺旋（alpha-helix）及其他螺旋 β折叠（beta-sheet） β转角（beta-turn） β突起（beta-bulge） 环（loop）与无规则卷曲（random coil） 前四种二级结构具有规律，反映在拉氏图上具有相对固定的二面角 肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展； 螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n＋4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用。被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.613