第二章酶的结构与功能预案.ppt

2.1.酶促反应动力学 化学热力学说明反应的起点和终点，解决反应的方向和限度。动力学研究反应速度及各种因素如何定量地影响反应速度。酶仅在热力学允许的范围内加速反应进程，或将耗能反应与放能过程相偶联。 2.1.1 单底物酶促反应动力学 2.1.1.1 Michaelis—Menten方程： 2.1.1.2 Km和Vmax的意义 2.1.1.3 催化常数（Catalytic constant, Kcat）或转换数（turnover number,TN） 常用Kcat/Km表示酶的催化效率，为酶专一性的定量尺度。 2.1.1.4 作图法求Km和Vmax （1）Lineweaver-Burk作图法： （2）Eadie-Hofstee作图法： （3）Hanes-Woolf作图法： （4）Eisenthal和Cornish-Bowden作图法 2.2 酶的抑制作用 凡能降低酶催化活性的物质均可认为是酶的抑制剂。酶在抑制剂作用下活力下降甚至丧失，称为抑制作用。 （1）抑制程度表示方法： （2）抑制作用的分类： （3）不可逆抑制与可逆抑制的鉴别： 2.2.1 可逆抑制作用 2.2.1.1 竞争性抑制 过渡态（transition state）底