酶工程的应用及其发展..docVIP

酶工程的应用及其发展 摘要：酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持，所以，在现代社会的先进科技当中，酶及酶工程占据着无可比拟的重要角色。无论是在科学方面，还是日常生活方面，都占有举足轻重的地位。 关键词：生物技术，酶工程，酶活性 1 酶及酶工程的简介 酶工程就是将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。它包括酶制剂的制备，酶的固定化，酶的修饰与改造及酶反应器等方面内容。酶工程的应用，主要集中于食品工业，轻工业以及医药工业中。 酶是一种在生物体内具有新陈代谢摧化剂作用的蛋白质，酶工程就是利用酶摧化的作用。是指利用酶或者微生物胞，动植物细胞，细胞器等，借助酶所具有推动功能，通过工程学的手段向人类提供产品或向社会提供服务的一门科学技术。酶工程的应用，主要集中于食品工业，轻工业以及医药工业中。 2 酶的发现[1] 1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。 1836年，德国科学家施旺（1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。 1926年，美国科学家萨姆钠（1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。 20世纪80年代，美国科学家切赫（1947—）和奥特曼（1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。 3 酶的特性及机理[2] 3.1 酶与无机催化剂比较： 3.1.1相同点 ①改变化学反应速率，本身几乎不被消耗； ②只催化已存在的化学反应； ③加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点； ④降低活化能，使化学反应速率加快。都会出现中毒现象。 3.1.2不同点 ①高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快； ②专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽； ③多样性：酶的种类很多，大约有4000多种； ④温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。 ⑤活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构 调节等。 一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病。因此酶与医学的关系十分密切。 3.2 酶的活力 ①酶活力单位：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25摄氏度，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol 底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 ②比活：每分钟每毫克酶蛋白在25摄氏度下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 ③活化能：将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。 ④活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 3.3 酶活调节 ①竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使 Km 增大而υmax不变。 ②非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 ③反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。很大一类复杂的蛋白质物质，在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它