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蛋白质的结构与功能2015-3T31解析
蛋白质的结构与功能 钙离子结合蛋白 三、蛋白质的三级结构 (tertiary structure) 定义: 有些蛋白质被合成以后,自己不能独立形成自由能最低的立体结构,而需要一类蛋白质来帮助折叠,这类蛋白质称为分子伴侣。它们普遍存在于真核生物和原核生物中,一般使用ATP的能量帮助其它蛋白质形成自由能最低的空间构象。 血红蛋白 (二)血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。 氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。 1.协同效应(cooperativity) 定义:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体(对同种配体或其它种类配体的结合)结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 定义:别构效应亦称变构效应,是指一个蛋白质与它的配体结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适合于功能的需要,这一类变化称为别构效应。别构效应具有协同性。 亨廷顿舞蹈病(Huntington disease,HD)是由亨廷顿蛋白(huntingtin,Htt)N端多聚谷氨酰胺序列延长引起的神经退行性疾病.体内产生变异的亨廷顿蛋白质。该蛋白质在细胞内逐渐聚集,形成大的分子团,这些不溶水的分子团被称为“包涵体”。业内主流认为,包涵体破坏了神经元,是亨廷顿舞蹈症的生化指标之一. 亨廷顿舞蹈病的人每天从早到晚四肢不自主地颤动、甩动,就像做一种“奇异的舞蹈”,故得名“舞蹈病” 病毒 类病毒 朊病毒 小结 一级结构决定高级结构,高级结构决定功能 核糖核酸酶变性复性实验 镰刀型贫血病 细胞色素C与进化树 高级结构决定功能 肌红蛋白与血红蛋白 血红蛋白的变构效应 RNase变性复性实验 构象改变与疾病 。。。。。。。。 ??? 蛋白质变性涉及二硫键断裂吗? 蛋白质变性是指高级结构的破坏而其一级结构仍然完整,那么虽然二硫键断裂了,但并为改变蛋白质的一级结构,所以两者并不矛盾,变性可以有二硫键的断裂,只要没有肽键的断裂的就可以。 蛋白质变性的概念?? 蛋白质变性:蛋白质分子中的次级键被破坏,引起天然构象解体。不涉及共价键(肽键,二硫键等)的断裂,一级结构保持完好。 (有些教材) 核糖核酸酶的变性复性实验? 盐析法 原理:是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素被去除沉淀。 优点:沉淀的蛋白质保持着它的天然构象,能再 溶解。 有机溶剂分级分离法 原理:是将有机溶剂(丙酮、乙醇)加入蛋白质溶液中,导致溶液介电常数降低,增加了相反电荷之间的吸引力,蛋白质分子表面可解离基的离子化强度减弱,水化程度降低,因此促进了蛋白质分子的聚集和沉淀。 注意事项:使用丙酮沉淀时,必须在0~4℃下进行。蛋白质被丙酮沉淀后,应立即分离,防止变性。 蛋白质的光学活性 估算蛋白质?螺旋含量 (三)核磁共振波谱技术(nuclear magnetic resonance,NMR) 核磁共振技术可以直接研究溶液和活细胞中相对分子质量较小(20,000 道尔顿以下)的蛋白质、核酸以及其它分子的结构, 这更接近于蛋白质在生物细胞中的自然状态。 此外,通过改变溶液的性质,还可以模拟出生物细胞内的各种生理条件,即蛋白质分子所处的各种环境,以观察这些周围环境的变化对蛋白质分子空间结构的影响。因此,NMR方法为蛋白质与蛋白质、蛋白质与底物或小分子的相互作用提供了一个有效的观察手段。 根据一定序列形成一定结构的倾向进行结构预测。 例如,根据不同氨基酸形成特定二级结构的倾向进行结构预测。通过对已知结构的蛋白质(如蛋白质结构数据库PDB、蛋白质二级结构数据库DSSP中的蛋白质)进行统计分析,可以发现各种氨基酸形成不同二级结构的倾向,从而形成一系列关于二级结构预测的规则。 从蛋白质结构数据库中提取关于蛋白质结构形成的一般性规则,指导建立未知结构的蛋白质的模型。有许多提取结构规律的方法,如通过视觉观察的方法,基于统计分析和序列多重比对的方法,利用人工神经网络提取规律的方法。 通过同源序列分析或者模式匹配预测蛋白质的空间结构或者结构单元(如锌指结构、螺旋-转角-螺旋结构
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