3第三章酶化学课件.pptVIP

第二章 酶化学 学习要求: 1、明确酶的定义、特性及组成（特别是辅因子）。 2、掌握酶的活性中心、诱导契合学说、中间产物学说、降低活化能等概念。 3、掌握影响酶活力的六个因素，了解Km值的含义及意义以及酶抑制作用分类。 4、了解酶的命名、分类及别构酶、同工酶的概念。 酶促反应：酶催化的生物化学反应。 底物（S）：在酶的催化下，发生化学变化的 物质。 产物（P）: 反应后生成的物质。 二、酶的催化特点 与一般催化剂的相同点 用量少 反应前后不变 降低活化能 缩短时间 绝对专一性 结构专一性 键专一性 相对专一性 基团专一性 光学专一性 立体异构专一性 几何专一性 三、 酶的化学组成 单体酶：一个活性中心，一条肽链组成； 寡聚酶：由两个或多个相同或不相同的亚 基组成； 多酶复合体：多种酶相互 嵌合，催化连续反应的体系。 根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度来分： 第二节 酶的分类与命名 一、 酶的命名 二、 酶的分类 三、 酶的标码 三、 酶的标码：以上为大类，大类下为亚类，亚类下有亚亚类，最后是编号。因此，每一种酶的标码都包括4个数字。在其前冠以EC。如乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27）。 一、酶的活性中心 二、酶与底物分子的结合 三、影响酶催化效率的因素 四、酶的催化机理 （1）锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （2）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物。 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 二、中间产物学说：1913年提出，(见P92) 第五节 酶的作用机理 二、中间产物学说：在此基础上又提出过渡态学说。 E + S ES ES* EP P + E (酶 ） （ 底物） （酶-底物中间物)（过渡态 ） (酶-产物中间物） （产物 ） 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 第四节 影响酶促反应速度的因素 抑制剂有选择性， 蛋白质变性剂没有选择性。 反竞争性抑制作用 抑制剂不能与游离酶分子结合，只能与酶与底物形成的中间产物ES结合形成EIS，但EIS不能转变成产物 反竞争性抑制作用 别构酶协同效应的差异？ 协同性配体结合的模型 1、齐变模型（协同模型、对称模型或WMC模型）要点 ①别构酶分子中的亚基以旋转对称方式排列；每个亚基对每种配体（底物或调节物）只有一个结合位点。整个酶分子以两种构象存在，分别是松弛型（R型）和紧密型(T型)，R 型有利于与底物或调节物结合，T型不利于与底物或调节物结合 ②同一酶分子中，不存在构象杂合体（RT型），它的亚基要么都以R型存在，要么都以T型存在。 ③两种构象状态间的转变，对每个亚基来说，都是同时、齐步发生的。 ④当底物不存在时，绝大多数酶分子均为T型，加入底物后，T型各亚基齐步向R型转变，且对称性保持不变。转变为R型后加大了对底物的亲和性 序变模型（或渐变模型或KNF模型） ①别构酶的亚基只有两种构象状态，R型和T型，其中R型为“开”的构象，有利于与底物或调节物结合，T型为“关”的构象，不利于与底物或调节物结合。 ②当底物或调节物不存在时，别构酶只以一种构象存在，即T构象 ③当底物与一个亚基结合时，此亚基构象发生变化，并使邻近的亚基易于发生同样的构象变化，当第二个底物与第二个亚基结合后，又导致第三个亚基易于发生同样的变化，如此顺序传递下去，直到最后一个亚基发生类似的够象变化。即同一酶分子中，各亚基从T向R转变是逐个依次进行的。 ④一个亚基与底物结合引起的构象变化