Ch02-04氨基酸肽和蛋白质解说.ppt

氨基酸、多肽和蛋白质 （第二章到第四章） 1.蛋白质在生物体内的功能 2. 氨基酸的分类（根据R基分类） R基为非极性的氨基酸——不带电荷，不亲水 R基为极性、不带电荷的氨基酸； R基为极性、带有电荷的氨基酸。 酸性氨基酸 碱性氨基酸 3. 必需氨基酸 共8种： 色氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 苏氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 几种重要的不常见氨基酸 不常见氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 4.氨基酸的性质（1）物理性质 a. 紫外吸收 c. 熔点 异乎寻常的高熔点： 甘氨酸：232 oC，乙酸：16.5 oC d. 溶解性 溶于水而不溶于很多有机溶剂。 c. 化学反应 由?-氨基参加的反应 与亚硝酸的反应； 与甲醛的反应； 与二硝基氟苯反应； 与丹磺酰氯的反应； 与苯异硫氰酸酯反应。 由?-氨基和羧基共同参加的反应 与茚三酮的反应； 成肽反应。 氨基酸的化学性质 氨基酸的化学性质 三、氨基酸的化学性质 三、氨基酸的化学性质 三、氨基酸的化学性质 三、氨基酸的化学性质 肽键的形成 第三节 肽 天然存在的重要多肽 有一类多肽通常具有特殊的生理功能，常称为活性肽。 如：谷胱甘肽：Glu-Cys-Gly 蛋白质的分子结构 蛋白质的构造——一级结构 蛋白质的构象——（低级）二级结构 ——（高级）三级结构 超分子结构 ——四级结构 维持一级结构的作用力： 化学键 主要是肽键 其次是二硫键 一级结构的书写方式 注意肽键的方向性 规定书写方法为N端→C端 2.蛋白质的二级结构 定义:是多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象. 二级结构的分类 ?-螺旋 ?-折叠 ?-转角 形成蛋白质二级结构的原则 （1）?-螺旋 α-螺旋结构模型要点: α-螺旋是右手螺旋 α-螺旋的特点： 每一圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54 nm； 每一个氨基酸的C=O键中的氧和后面第四个氨基酸的N-H键的氢形成氢键； R基指向螺旋的外部。 影响α-螺旋形成和稳定的因素 （2）?-折叠 维持β-折叠的力量：链间的氢键 β-折叠的形状： 1)肽链呈现锯齿状 2)几乎完全伸展，按层平行排列。 氨基酸残基中的R基在折叠面的两侧交替出现。 （2）?-折叠 （2）?-折叠 β-折叠有平行式和反平行式两种形式。 平行式：两条链的走向相同 反平行式：两条链的走向相反 反平行式更稳定 （3）?-转角 ?-turn 由四个氨基酸残基组成; 第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键。 具有典型的二级结构的蛋白质 角蛋白 存在于人的毛发、动物的毛、鸟的羽毛、牛羊角中 采取典型的α-螺旋结构 毛发的结构 一根毛发周围是一层鳞状细胞(scale cell)，中间为皮层细胞(cortical cell)。皮层细胞横截面直径约为20?m。在这些细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。 毛发性能就决定于?—螺旋结构以及这样的组织方式。 胶原蛋白的结构 具有典型的二级结构的蛋白质 丝心蛋白 存在于蚕丝和蜘蛛丝中 具有典型的β－折叠结构 3.蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上卷曲折叠形成的高级构象。 维系三级结构的作用 疏水相互作用 氢键 范德华力 共价交联 静电引力 4.蛋白质的四级结构 蛋白质的四级结构是指由多条独立肽链通过非共价键所结合形成的结构形式。 单个的肽链称为亚基或亚单位。 多个亚基聚集成寡聚蛋白； 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。 5. 蛋白质的分子结构与功能的关系 高级结构的例子：肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能 肌红蛋白分子和血红蛋白的?-亚基 血红蛋白的结构模型 肌红蛋白的储氧功能和血红蛋白的输氧功能 血红蛋白四级结构的旋转变化 正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图 血红蛋白S的线性缔合 抗体的特点 抗体具有两个最显著的特点， 一是高度特异性 二是多样性 免疫球蛋白的结构 立体结构模型 抗原抗体的作用 蛋白质的性质与纯化 1.分子量—蛋白质是巨大的分子 2.紫外吸收—位于280nm处 蛋白质的胶体性质 由于蛋白质分子较大，因此其溶液呈现胶体性质 表现：蛋白质分子不能透过半透膜 渗析 蛋白质的电离性质 电泳 5.沉淀作用 稳定因素：水化层和带电层。 蛋白质沉淀主要是破坏两个稳定因素。 沉淀的主要方法： 盐析：使用高浓度、中性和非重金属盐类 等电点沉淀：改变溶液pH值到等电点 沉淀作用 6.蛋白质的变性作用