第三章均相酶促反应动力学技术总结.ppt

3.1 基本概念与术语 3.2 酶的基本概念 3.4 酶促反应的特点与机理 3.5单底物酶促反应动力学 3.6抑制剂对酶促反应速率的影响 3.7双底物酶促反应动力学 3.8影响酶催化反应速率的因素 均相反应: 指参与反应的各物质均处于同一个相内进行的化学反应。（烃类的高温裂解为气相均相反应，而酸碱中和、酯化反应为典型的液相反应） 均相反应是在一个相中的反应物料以分子尺度混合，要求： 化学反应的基础知识 反应进行的方向 反应进行的可能性 反应进行的限度 反应进行的速率 反应机制 反应速率及其测定 反应速率：单位时间内反应物或生成物浓度的改变。 设瞬时dt内反应物浓度的很小的改变为dS，则： 若用单位时间内生成物浓度的增加来表示，则： 反应分子数 反应分子数：是在反应中真正相互作用的分子的数目。 如：A → P　　　属于单分子反应 根据质量作用定律，单分子反应的速率方程式是： 如：A＋B → C＋D　　属于双分子反应 其反应速率方程可表示为： 判断一个反应是单分子反应还是双分子反应，必须先了解反应机制，即了解反应过程中各个单元反应是如何进行的。 反应机制往往很复杂，不易弄清楚，但是反应速率与浓度的关系可用实验方法来确定，从而帮助推论反应机制。 反应级数 把反应速率与反应物浓度无关的反应叫做零级反应。　　　　　　　　　　v = k 反应分子数和反应级数对简单的基元反应来说是一致的，但对某些反应来说是不一致的。例如： Sucrose + H2O ─→ Glucose + Frucose 是双分子反应，但却符合一级反应方程式。 酶促反应动力学基础－反应速率 零级反应 一级反应　A ─→ B 积分后得： k是反应速率常数 可以表达为: A=A0e-kt 二级反应　A+B ─→ C 酶促反应动力学基础－平衡常数 平衡：可逆反应的正向反应和逆向反应仍在继续进行，但反应速率相等的动态过程。 反应的平衡常数与酶的活性无关，与反应速率的大小无关，而与反应体系的温度、反应物及产物浓度有关。 平衡常数(K)的计算： 例：A+3B　　　2C+D 3.2 酶的基本概念 酶定义：酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。少数酶同时含有少量的糖和脂肪，是一种提高生化反应速率的生物催化剂。生物体内所有的反应均在酶的催化作用下完成，生物的生理现象与酶的作用有关。 酶的种类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶和合成酶。 有关名词 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 3.3 酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme 单体酶(monomeric enzyme) 寡聚酶(oligomeric enzyme) 多酶体系(multienzyme system) 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme) （一）、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme) 二、酶的活性中心 活性中心内的必需基团 3.4 酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 （一）酶促反应具有极高的效率 过氧化氢分解反应所需活化能 　 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。 绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo specificity) 相对特异性 　　酶作用于一类化合物或一种化学键。 　　如： 立体结构特异性 酶仅作用于立体异构体中的一种。 二、酶与底物的作用机理 Lock and Key Model Induced-Fit Model 诱导契合模型：手与手套的关系。 当底物接近酶的活性中心并与之结合时，酶的构象能发生改变，更适合于底物的结合。 只有初速度才是酶的反应速度，原因： （1） 底物随反应时间的延长减少； （2） 酶随反应时间的延长受速度、pH的影响，酶部分变性； （3） 随时间延长，产物增加，产物对酶的抑制作用； （4） 产物增加，逆反应速度增加。 因此，只有初速度才是酶的反应速度。 反应速率、底物浓度与时间的关系 底物