蛋白质的结构与功能.pptx

第一篇生物分子结构与功能第一章蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质研究的历史1833年，从麦芽中分离淀粉酶；随后从胃液中分离到类似胃蛋白酶的物质。1864年，血红蛋白被分离并结晶。19世纪末，证明蛋白质由氨基酸组成，并合成了多种短肽。20世纪初，发现蛋白质的二级结构；完成胰岛素一级结构测定。20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立，促进了蛋白质研究迅速发展；1962年，确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究的展开。蛋白质的生物学重要性1. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。2. 蛋白质具有重要的生物学功能作为生物催化剂（酶）代谢调节作用免疫保护作用物质的转运和存储运动与支持作用参与细胞间信息传递3. 氧化供能第一节蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 (g %)=每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%三聚氰胺一、组成人体蛋白质的20种L-?-氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。RCH3H甘氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式-OOC+NHC3H二、氨基酸的分类根据侧链结构和理化性质：非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸(一) 非极性脂肪族氨基酸(二) 极性中性氨基酸(三) 芳香族氨基酸(四) 酸性氨基酸(五) 碱性氨基酸CHCH22CHCOOCHCOO--CHCH22NHNH++22CHCH22几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸）----OOCOOC--CHCH--CHCH--SHSHHSHS--CHCH--CHCH--COOCOO2222+NHNHNHNH++++3333-HH----OOCOOC--CHCH--CHCH--SSSS--CHCH--CHCH--COOCOO2222NHNHNHNH++++3333二硫键? 半胱氨酸 胱氨酸三、20种氨基酸的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。+H++OH-+H++OH-pHpIpHpIpH=pI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子（二）氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。茚三酮反应水合茚三酮 还原茚三酮 蓝色物质四、氨基酸通过肽键连接形成蛋白质（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。-HOH+甘氨酰甘氨酸肽键肽键中羰基与亚氨基成反式结构 羰基氧带有部分负电荷，亚氨基氮带有部分正电荷，形成一个偶极子。 实际上，在蛋白质中，所有的肽键都是以反式构型存在的。肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一