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第二章 蛋白质 【知识精讲】 一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸及其分类 180种。 基本氨基酸：指20种直接参与蛋白质组成的氨基酸； 非蛋白质氨基酸：180多种天然氨基酸大多数是不参与蛋白质组成的，这些氨基酸被称为非蛋白质氨基酸。 1、通式：从蛋白质水解物中分离出来的常见氨基酸有20种，除脯氨酸外，这些氨基酸在结构上的共同点是：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α- 氨基酸 。 α- 氨基酸除甘氨酸外，其α-碳原子都为一个不对称碳原子，因此都具有旋光性，且生物体内的α-氨基酸均为L-构型。 2、氨基酸的分类 （1）按基本氨基酸R基的化学结构分类 ①脂肪族氨基酸及其三字符 A．含一氨基一羧基的中性氨基酸 B．含羟基氨基酸 C．含硫氨基酸 D ．含酰胺基氨基酸 E．含一氨基、二羧基的酸性氨基酸 F．含二氨基、一羧基的碱性氨基酸 ②芳香族氨基酸及其三字符 ③杂环族氨基酸及其三字符 （2）按基本氨基酸R基的极性分类： （3）非蛋白质氨基酸：这些氨基酸一般不参与蛋白质的组成，但有一些是重要的代谢物前体或中间产物。如β-丙氨酸是辅酶A（HS-CoA）的组成部分之一、γ-氨基丁酸是抑制性神经递质、L-瓜氨酸和L-鸟氨酸参与尿素循环、D-丙氨酸和D-谷氨酸参与细菌细胞壁中肽聚糖的组成等。 3、氨基酸的理化性质： （1）氨基酸的晶体为离子晶格 过去长期认为氨基酸在晶体或其水溶液中是以不解离的中性分子存在的。后来发现氨基酸晶体的熔点很高，一般在200摄氏度以上，此外还发现氨基酸能使水的介电常数增高，而一般的有机化合物如酒精、丙酮使水的介电常数降低。如果氨基酸在晶体或其水溶液中主要是以兼性离子状态（即氨基酸分子内部有些基团带正电荷，有些基团带相等的负电荷，结果整个分子的净电何为零）存在，上述两个现象就易解释了。 氨基酸晶体是以离子晶格组成的，像氯化钠晶体一样，维持晶格中质点的作用力是异性电荷间的吸引，而不象分子晶格那样以范德华力来维系，这种静电引力要比范德华力强得多。 （2）氨基酸在水溶液中的两性解离 氨基酸完全质子化时，可以看成为多元酸：侧链不解离的中性氨基酸可看为二元酸；侧链解离的酸性氨基酸和碱性氨基酸可看为三元酸。 ①等电点（pI）：指水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液pH值 ②等电点的计算 对侧链不解离的中性氨基酸，其等电点是它的pK，1（表观解离常数）和pK，2的算术平均值。 对侧链解离的酸性或碱性氨基酸，其等电点是其兼性离子两边的pK，值的算术平均值。 ③等电点对氨基酸分子电荷数的影响 pHpI 氨基酸带净负电荷；pH=pI 氨基酸净电荷为0；pHpI 氨基酸带净正电荷。 （3）氨基酸的紫外吸收能力 参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区都没有光吸收，但在远紫外光区（220nm）均有光吸收。在近紫外光区（220-300nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。酪氨酸的最大光吸收波长为275nm（苯酚基）、苯丙氨酸为257nm（苯基）、色氨酸为280nm（吲哚基）。 蛋白质由于含有这些氨基酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大光吸收在280nm波长处，可利用蛋白质的这个特点测定蛋白质的含量。 （4）与茚三酮反应 在弱酸性溶液中茚三酮与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物（氨）及还原茚三酮发生作用，生成紫色物质，利用这个反应可以定性或定量地测定各种氨基酸。 两个亚氨基酸，即脯氨酸和羟脯氨酸因与茚三酮反应不释放氨，而直接生成黄色化合物。 二、蛋白质的种类 生物界蛋白质的种类估计在1010-1012数量级。蛋白质种类多样的原因是：参与蛋白质组成的20种基本氨基酸在肽链中的排列顺序不同。 1、按蛋白质分子的化学成分，可分为 （1）简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质，如核糖核酸酶、胰岛素等。 （2）结合蛋白质：除蛋白质外，还有非蛋白质成分（一般称为辅基或配基），这样的蛋白质叫结合蛋白质。结合蛋白质可再按其辅基进行分类。 2、按蛋白质分子的形状，可分为 （1）球状蛋白质：分子对称性佳，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属此类型。 （2）纤维状蛋白质：分子对称性差，溶解度较差，呈细棒状或纤维状，又可分为： 可溶性纤维状蛋白质，如肌球蛋白、血纤维蛋白原； 不溶性纤维状蛋白质，主要生理功能是在生物体内作为结构成分存在，如胶原、弹性蛋白、角蛋白、丝心蛋白等。 3、按蛋白质的生物功能，可分为 蛋白质从功能上可分为酶蛋白、结构蛋白、载体蛋白、受体蛋白、防御蛋白（免疫球蛋白）、营养和贮存蛋白、收缩蛋白、运动蛋白等。 三、蛋白质的大小与分子量 6000-106道尔顿。 确定蛋白质分子量的简单方法举例： 1、凯氏定氮法：蛋白质含量=蛋白氮×6.25 蛋