4.四级结构-河北科技大学大学英语精品课.doc

第 8 次课 　2 学时 上次课复习： 1.提问练习题 本次课题（或教材章节题目）：第四章蛋白质　　第四节　蛋白质的分子结构 第五节 蛋白质的性质 教学要求： 1.理解并掌握蛋白质二、三、四级结构概念；掌握维持蛋白质各空间结构的主要作用力。 2．能够举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 3．掌握蛋白质胶体溶液的稳定因素；蛋白质沉淀；蛋白质颜色反应；盐析 4.掌握蛋白质沉淀的因素；变性作用;变性因素；变性蛋白质特点； 5.掌握几种蛋白质分离纯化步骤、方法及原理。等电点沉淀；盐析；聚丙烯酰胺凝胶电泳；离子交换层析；亲和层析； 重 点： 蛋白质二、三、四级结构概念；掌握维持蛋白质各空间结构的主要作用力;蛋白质变性作用;蛋白质沉淀 作用 难 点： 蛋白质的结构与功能的关系;蛋白质分离纯化方法原理 教学手段及教具：课堂讲授与PowerPoint演示相结合。动画 讲授内容及时间分配： 复习、导入新课：5分 蛋白质 第四节　蛋白质的分子结构　（45分） 二、蛋白质的空间结构 三、蛋白质的结构与功能能的统一性 第五节 蛋白质的性质（35分） 一、蛋白质分子的大小 二、两性解离和等到电点 三、胶体性质 四、沉淀作用 五、蛋白质的颜色反应 六、蛋白质的紫外吸收 小结：（5分） 课后作业 1.简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？ 2.球状蛋白质三维结构的特点. α-螺旋结构特点？ 3.变构现象；别构蛋白质；别构效应；协同效应；导致镰刀状细胞贫血病的分子机理是？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？掌握两种蛋白质分离纯化方法及原理。 79页 1，2，5 参考资料 《生物化学》高等教育出版社　王镜岩主编　第三版 注：本页为每次课教案首页 第四章 蛋白质化学(protein) 第一节 　概述 第二节 　蛋白质的基本单位—氨基酸 第三节 　肽 第四节 　蛋白质的分子结构 第五节 　蛋白质的性质 第六节 　蛋白质及氨基酸的分离纯化与测定 第四节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的空间结构 三、蛋白质的结构与功能能的统一性 二、蛋白质的空间结构 1.概念：指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布，分为二、三、四级结构。 (1)稳定蛋白质三维结构的作用力 (2)蛋白质分子中肽链的空间结构原则 2.二级结构(Secondary) －－肽链的螺旋折叠 （1）(-螺旋(Alpha,1951年L.Pauling) ①结构特点 ②影响α-螺旋形成和稳定的因素 （2）(-折叠（1951年Pauling等） ①结构特点 ② (-折叠和(-螺旋的转变 （3）-转角((- 弯曲）-turn （4）无规卷曲 3.三级结构 球状蛋白质三维结构的特点 肌红蛋白的三级结构 胰岛素分子的三级结构 溶菌酶分子的三级结构 (,(-结构 磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶 全(-结构 4.四级结构 三、蛋白质结构与功能的统一性 1.一级结构与功能的关系 （1）同功蛋白质氨基酸种属差异和分子进化 不同种属来源的胰岛素分子中氨基酸序列的部分差异　表4－5 不同生物细胞色素C的氨基酸差异（与人比较）　表4－6 （2）同种蛋白质氨基酸个体差异和分子病 例:镰刀形红细胞贫血病－－－分子病 血红蛋白的结构 镰刀形红细胞贫血病的分子基础 (3)一级结构的局部断裂与蛋白质的激活 ①血液凝固与氨基酸序列的局部断列 ②胰岛素（胰岛β－细胞产生） 2.蛋白质空间结构与功能的关系 （1）变构现象(变构作用/别构现象)别构效应 协同效应 （2）蛋白质的变性作用 蛋白质变性的本质 蛋白质的复性 导致蛋白质变性的因素 常用的变性剂 变性蛋白质的特点 ①生物活性丧失： ②某些物理化学性质改变： 第五节　蛋白质的性质 一﹑蛋白质分子的大小 1.蛋白质相对分子质量 1万至几万. 67页 表4-7 2 .蛋白质相对分子质量的测定方法 （1）根据化学组成测定最低相对分子质量 (2)用物理化学方法来测蛋白质的相对分子质量 二、两性解离和等到电点 主要由肽链中可解离的功能团的pKa值决定　 三、胶体性质 四、沉淀作用 五、蛋白质的颜色反应 六、蛋白质的紫外吸收 第六节　蛋白质及氨基酸的分离纯化与测定 一、分离纯化的一般原则及基本步骤 1.分离原理及原则 2.基本步骤 二、分离纯化的基本方法 1.盐析与等电点沉淀－－根据溶解度不同的分离方法 2.层析（色谱） chromatograpby (1)离子交换色谱－－根据电荷性质不同的分离方法 （2）凝胶过滤（分子排阻、凝胶过滤层析、凝胶渗透层析） 　－－－－－