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* * * 酶 的 诱 导 契 合 动 画 2.邻近效应与定向排列 酶必须与底物靠近并方向正确才能发生反应。 3.多元催化 酶是两性电解质，具有酸、碱双重性质。既可以作为质子供体，也可以作为质子受体。 4.表面效应 活性中心位于酶分子表面，有利于酶与底物的接触。 四、酶活性的调节 酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节） 调节方式 调节对象：关键酶 (一)变构调节(allosteric regulation) 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。 3.变构效应剂 (allosteric effector) 变构激活剂 变构抑制剂 1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) (二) 共价修饰调节 1.共价修饰(covalent modification) 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 2.常见类型 磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 －SH与－S－S互变 第四节 影响酶催化 作用的因素 主要是研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。研究一种因素的影响时，其余各因素均为恒定。 酶浓度 底物浓度 pH 温度 抑制剂 激活剂 影响因素 (influencing factor of Enzyme-Catalyzed Reaction) E E E E E E E E E E E E 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比。 V [S] 一、底物浓度对反应速度的影响 表示S a V [S] E E E E E E E E E E E E 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速。 b V [S] 当底物浓度高达极大时 反应速度不再增加，达最大速度。 E E E E E E E E E E E E c (一)米氏方程式 中间产物 1. 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度 Ｋm：米氏常数 Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── 2. 米氏方程式 (1) Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比，Vmax=K3 [E]，如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 动力学常数K3。 1. Km值 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。(如何推导？) 2. Km值的意义 (1) Km是酶的特征性常数之一。 (2) Km可近似表示酶对底物的亲和力。（ Km 越大亲和力越大，还是……？） (3) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 (二)Km值及其意义 二、酶浓度对反应速度的影响 (一) 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 (二) 关系式为 V = K3 [E] 0 V [E] 当[S][E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响 (一)双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；酶本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 三、温度对反应速度的影响 (二)最适温度 酶促反应速度最大时的环境温度。 (三) 应用意义 温度 oC V 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 温度对淀粉酶活性的影响 如生物样本的低温保存、高温高压灭菌等。 四、 pH对反应速度的影响 0 V pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10 (一) 强酸、强碱可使酶变性失活。 (二) 最适pH 酶催化活性最大时的环境pH。 (三)体内大部分酶最适pH为中性， 例外如 胃蛋白酶 第五节 酶与医学的关系 (The Relation of Enzyme and Medicine) 一、酶与疾病的发生 (一) 遗传性酶缺乏疾病，如白化病，蚕豆病，苯丙酮酸尿症等。 (二) 中毒性疾病，如有机磷