绒山羊KAP131基因在毛囊中的表达.pdfVIP

遗传育种 2005—2006年全国养羊生产与学术研讨会议论文集 含量的分析知道序列中含有以下几种主要的氨基酸：GIy、Tyr、肽链折叠中形成稳定的二硫键。对维持高级空间结构起到了重 Set、CyB含量分别约为：31．4％、14．4％、11．8％、和31．8％。要作用。gKAI：9-2的二硫键可能和其作为角蛋白的基质和角蛋 2．3 白及角蛋白关联蛋白的连接中起到一定作用。 glLMV9-2蛋白质的二级结构预测及疏水性与二硫键形成 分析 3讨论 二级结构和折叠类型预测用到互联网资源PredietProteln， 由上面的对绒山羊gKAP9-2蛋白氨基酸序列的分析。可以 由预测结果推知gKAP9-2蛋白的二级结构中形成俚螺旋的可推测出该蛋白质是一个紧凑的球状蛋白。其中一个氨基酸残基 能性很小大约为零，形成13折叠的可能性也相对较小大约为 超过16％暴露在蛋白质表面的氨基酸残基个数占全部氨基酸 残基数59．49％。而包埋在分子内部的为40．51％。从预测所 5．54％。而大部分为无规卷曲大约为98．46％。在蛋白质空间 折叠过程中，疏水性氨基酸残基容易包埋在蛋白质内部，而亲水 得到的三级结构也可以看出，是一个典型的球状蛋白。这主要 氨基酸残基则易于分布在蛋白质表面。对于gKM：9-2蛋白质是因为gKAP9-2蛋白氨基酸序列中所含疏水性氨基酸含量较 来说，氨基酸残基超过16％暴露在蛋白质表面的氨基酸残基个 高，这有利于蛋白质的疏水部分为避开水相而相互聚集形成疏 数占全部氨基酸残基数59．49％。该预测支持了这种多肽链可水核心。 能形成球状体的可能。该多肽链中还有大量的半胱氨酸会在多 绒山羊KAPl3．1基因在毛囊中的表达 李长青1，李玉荣1，尹俊2，马跃军1，高玉林1 (1．内蒙古畜牧科学院，呼和浩特010030；2．内蒙古农业大学生物工程学院) 摘要：绒山羊绒毛的主要结构蛋白是角蛋白和角蛋白关联蛋白(KAP)。对绒山羊13-l的序列分析可知，其与人、鼠的 KAPl3家族eDNA同源性较高。但氨基酸序列同源性较低，而且丝氨酸含量高。半胱氨酸及甘氨酸／酪氨酸的含量远低于其 质层起始部分表述，耳表达强烈。 关键词：域山羊；．fe渡；KAPl3．1；原位杂交 动物毛发纤维的结构基本相似，主要由硬角蛋白组成。角 KAP基因也许是研究绒毛品质性状的关键。特别是KAP家族基 蛋白是在上皮细胞发生、分化、成熟过程中逐渐形成的。毛发角 因结构域的特征和表达模式可为研究绒毛的结构提供重要信 蛋白的组成和结构决定了毛发的物理和化学特性。毛发角蛋白 息。所以在对成年绒山羊毛囊周期性变化傲了深入的观察统计 中的徽丝角蛋白(IFKeradn)是毛发的骨架，含量和结构较为稳 分析的基础上，我们对绒山羊高硫KAP家族中的KAPl3·1基因 定，而基质角蛋白KAPfl在不同物种或在同一物种的不同品种的结构特征和在兴盛期皮肤中的表达模式作了初步的探讨。为 的毛发中结构和含量变化较大。例如在人头发和不同品种的羊 进一步深入研究绒毛中其他KA．Pfl组分及相关基因的表达模 毛中，富含甘氨酸／酪氨酸的KAPtt含量从3％一19％不等，而在 式，进而了解其功能积累资料。 针鼹鼠刚毛中高达30％一40％，因此，毛发基质角蛋白瓦AP8可1 材料 能对毛发的品质起重要的影响作用。 hi珊)的内层毛被。羊绒有很好的纺织 羊绒是山羊(C8pm scriptⅡSK质粒载体(内蒙古农业大学生物工程学院动物遗传 性能。与其纤维的蛋白组分和结构有着密切的关系。因此，阐明 育种重点实验室提供)。 绒纤维的蛋白组成及其基因的表达模式对绒山羊的选育具有重 2序列分析与比对 要的理论和实践指导意义。目前，动物毛发角蛋白的研究已取 得了很大进展