蛋白质化学4指导.pptVIP

* 造成轉角的各種轉折二級構造 b turn g turn Pro 劇烈轉折 R 在同一側 R 在相對側 三個胺基酸夾一氫鍵 兩個胺基酸夾一氫鍵 Mathews et al (2000) Biochemistry (3e) p.181 4.无规卷曲或自由回转（nonregular coil） 指无一定规律的松散盘曲的肽链结构。 酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。 3.超二级结构 (Super-secondary structure):在蛋白质中，特别是在球状蛋白质中，常可看到有若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则且在空间结构上能辨认的二级结构的组合体以充当三级结构的构件。此组合体就称为超二级结构。已知的超二级结构有三种基本组合方式。 （1）?? 这是一种由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋。它是角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中的一种超二级结构。由于超卷曲，螺旋主链的φ和ψ角与正常的螺旋有偏差，每圈螺旋为3.5个残基。螺旋轴有相当的倾斜，重复距离从5.4埃缩短到5.1埃。其稳定性主要有范德华力起作用。 （2）??? 最简单的??? 组合是由二段平行式的?-链（单股的?-折叠）和一段连接链组成，此称为?x ?单位。连接链是?螺旋或是无规则卷曲，他大体上反平行于?-链。 最常见的???组合是三段平行式的?-链和两段?-螺旋链构成，此超二级结构称为Rossmann-折叠(Rossmann-fold)。几乎所有的实例中的连接链都是以右手交叉连接方式处于?-折叠片的一侧。 （3） ??? ?-曲折和回形拓扑结构是此组合的二种超二级结构。 ?-曲折是在一级结构上连续，在?-折叠中相邻的三条反平行式?-链通过紧凑的?-转角连接而成。它含有与?-螺旋相近数目的氢键。 回形拓扑结构（“Greek Key” topology)也是反平行式?-折叠片中常出现的一种超二级结构。它直接用希腊陶瓷花瓶上的一种图案命名。这种结构实际上有两种可能的回旋方式，但实际上只有一种。 ?? ?-螺旋 ?×? ?-链 ? ? ? ? -曲折 回形拓扑结构 all a helices all b sheets helices + sheets 各种二級结构组合大观 纤维状蛋白 纤维状蛋白质(fibrous protein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外表保护成分， 占脊椎动物体内蛋白质总量的一半或一半以上。 这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于1()(小于10的为球状蛋白质)。分子是有规则的线型结构，这与其多肽链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。 纤维状蛋白质的类型 纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可溶性两类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管(microtubule)和肌动蛋白细丝(actin filament)，它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)。 角蛋白 Keratin 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是?-角蛋白。 ?-角蛋白主要由?-螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手?-螺旋肽链形成一个原纤维（向左缠绕），原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性 例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 ?-角蛋白的伸缩性能很好，当?-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时?-角蛋白转变成?-折叠结构，称为?-角蛋白。 来源于外胚层细胞，是外胚层细胞的结构蛋白质，主要有α-角蛋白和β-角蛋白。 1） α-角蛋白：它是角蛋白的优势形式。它主要由α -螺旋构象的多肽链构成，多肽链基本上与角蛋白的长向平行，其大周期（0.5-0.55nm）和螺旋模型中的螺距（0.54nm）相当，而小周期（0.15nm）和轴心距（0.15nm）相当。所以它是α-螺旋的典型实例。 α-角蛋白中，三股α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，这个就是α α组合的超二级结构。然后，由原纤维形成电缆式结构的微纤维，再由微纤维结合成不规则的纤维束，即大纤维。 α-角蛋白的伸缩性能很好，一根毛发可拉长到原有长度的二倍，这时， α-螺旋被撑开，各圈间的氢键被破坏，转变为β-构象。但当张力除去后，单靠氢键不能使纤维恢复到原来的状态。因螺旋是被包埋在基质中的半胱氨酸交联起来的。 一般每四个螺旋有一个二硫键，其交联键可抵抗张力，其键愈多愈稳