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生物化 第一章 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有 C、H、O、N、S。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸，又可作为碱起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性， 此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 3．氨基酸的化学反应 氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。 （1）茚三酮反应 所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物。 （2）与2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应 三、肽（peptide） 1．肽键与肽链 一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。多肽链的方向性是从N末端指向C末端。 肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从N端到C端命名。一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。 2．生物活性肽 谷胱甘肽（glutathione，GSH） 是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含γ-肽键）。 第二节蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构（primary structure） 蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构（secondary structure） 蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）。 两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。 1．肽单位 肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位（所在的平面称肽键平面）。 肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而较C=N双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型（transconfiguration）。 2.α-螺旋 α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是： ② 螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm ②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。 ③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。 3.β-折叠 ① 相邻肽键平面间折叠成110度角，呈锯齿状。 ② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。 ③ 逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。 α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。 4．β-转角 5．不规卷曲 6．超