生物化学(基础医学)复习总结教学.docVIP

第一章 蛋白质的结构和功能 等电点isoelectric point，pI——在某一PH的溶液中，氨基酸解离为阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点 蛋白质的一级结构Primary Structure——蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构Secondary Structure ——蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该肽段主链骨架原子的相对空间位置，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲 肽单元peptide unit——肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子重复形成的长链结构 超二级结构Supersecondary structure——蛋白质分子中，两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构组合体，如αα、βαβ、βββ 蛋白质的三级结构Tertiary Structure ——整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置 结构域domain ——在二级结构或超二级结构的基础上，多肽链在三级结构层次上形成的局部折叠区 蛋白质的四级结构Quaternary Structure——蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用（亚基：） 蛋白质变性denaturation——在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象发生改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，不涉及一级结构的改变（大部分蛋白质不会复性） 蛋白质的分子组成——N元素含量：16 % 1、基本单位——氨基酸（L型） 1）甘氨酸Gly：唯一不含手性原子的氨基酸——不具旋光性 甲硫氨酸Met：重要甲基供体 2、氨基酸的理化性质： 1）两性解离性质 2）茚三酮反应 3）含共轭双键的氨基酸具有吸收紫外线ultraviolet light的性质 色Trp（最强）、酪Tyr、苯丙Phe ——波长280nm的光用来测定分析溶液中蛋白质的含量 3、生物活性肽——谷胱甘肽GSH：体内重要的还原剂 蛋白质的分子结构、结构与功能的关系 1、Primary Structure——包括二硫键disulfide bond的位置 1）与功能的关系——蛋白质空间构象（二、三、四级结构）与功能的基础： 空间构象的基础；一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能； 氨基酸序列提供重要的生物化学信息；重要蛋白质氨基酸序列的改变可引起疾病 2、Secondary Structure——靠肽链内和肽链间的氢键稳定 1）α-螺旋Helix：常见，大多右手螺旋，靠链内氢键稳固 2）β-折叠Pleated Sheet：多肽链充分伸展，每个肽单元折叠成锯齿状结构；靠链间氢键维持； 肽链可以同向平行parallel，也可反向平行antiparallel 3、Tertiary Structure——靠次级键（非共价键)稳定 次级键：氢键、疏水Hydrophobic作用、盐键（离子键）、二硫键 4、Quaternary Structure——亚基间结合力：氢键、离子键 5、空间结构与功能的关系：空间结构表现功能 1）构象改变引起功能变化 2）构象改变可导致构象病 肌红蛋白Myoglobin，Mb ：具有三级结构的单链蛋白质，有8段α-螺旋结构，可结合1分子氧，易与O2结合，氧解离曲线呈直角双曲线 血红蛋白Hemoglobin，Hb：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧，结合氧后由紧张态变为松弛态，氧解离曲线呈S状曲线（因为存在正协同效应） 蛋白质的分离和纯化（掌握几种方法的原理） 1、透析dialysis：利用透析袋将大分子蛋白质和小分子化合物分开（超滤法也可分离） 2、盐析salt precipitation：将硫酸铵、硫酸钠或NaCl等加入蛋白质溶液，中和蛋白质表面电荷及破坏水化膜，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素被去除而沉淀（沉淀法） 3、电泳electrophoresis：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动 4、层析chromatography： 1）分子筛：小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能进入孔内而直接流出 5、超速离心ultracentrifugation：不同蛋白质的密度及形态不同 第二章 核酸Nucleic Acids 的结构和功能 核酸的一级结构——DNA或RNA中核苷酸的排列顺序 DNA变性denaturation ——在理化因素作用下，DNA的氢键断裂，双螺旋体结构解体，双链分开形成单链的过程 DNA复性renaturation或退火