第二章重要的生物配体及其金属配合物讲述.ppt

第二章 重要的生物配体及其金属配合物 在大多数情况下，生物体内的金属元素不以自由离子形式存在，而是与配体形成金属配合物。这些在生物体内与金属配位并具有生物功能的配体称为生物配体。生物配体按照分子量大小，大致可分为两大类： 大分子配体：分子量从几千到数百万，为蛋白质、多糖、核酸等。 小分子配体：氨基酸、羧酸、卟啉、咕啉等。生物配体与金属结合一般遵循软硬酸碱规则。 第一节 氨基酸 氨基酸(amino acid)是蛋白质(protein)的基本结构单位（或说蛋白质由氨基酸结合而成）。已发现自然界中有百多种氨基酸，但构成蛋白质的氨基酸却仅由20种。在这20氨基酸中，除脯氨酸外，其余19种氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的α碳原子上都有一个氨基，因此称为α—氨基酸。α—氨基酸都是白色晶体，各有特殊的结晶形状。熔点较高，通常在200℃以上。大多数可溶于水。 一、氨基酸的分类 氨基酸分类法有多种。在此，介绍的方法是按照氨基酸中侧链R的极性，把20种氨基酸分为四类。见表2-1常见天然氨基酸的分类 1.非极性R基氨基酸（中性） 2. 极性R基氨基酸（中性） 3.酸性氨基酸 4.碱性氨基酸 二、氨基酸的立体异构和旋光性 除甘氨酸外（氨基乙酸）， α—氨基酸的α—碳原子都是不对称碳原子，因此有立体异构。蛋白质水解产物中的α—氨基酸都属于L—型，在生物体中，特别是在细菌中也有D—型氨基酸。 α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。通常（+）表示右旋体（dewtroisomer）,（-）表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸（Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。 上述三种离子的浓度，随溶液的PH而变。如果适当调PH，使氨基酸的酸性电离与碱性电离恰好互相抵消，氨基酸在溶液中只以两性离子形式存在，分子的静电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动。此时的PH值称为氨基酸的等电点,用PI表示. 在等点电时，氨基酸分子的静电荷为零，容易聚集并沉淀析出，因此溶解度最小。利用氨基酸的等点电不同，可以分离不同的氨基酸。 第二节 肽 肽链的主干称为主链（backbone）,肽链上各残基的R基称为侧链（side chain）。肽链有开链与环状之分。开链肽有两个末端，环状肽无末端。在蛋白质分子和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键之外，较常见的还有二硫键，它由两个半胱氨酸残基巯基脱氢氧化连结而成。它可以使两条肽键共价交联（链间二硫键），或使一条肽链的某一部分成环（链内二硫键）。 肽的命名通常以肽链的N—末端氨基酸残基开始，按残基出现顺序逐一记载。习惯把N—末端写在结构式的左侧，C—末端写在最后 两者的物理和化学性质不同，含有3种不同残基的三肽有6种同分异构体 A-B-C; A-C-B; C-A-B; C-B-A; B-A-C; B-C-A; 4种不同残基的四肽有24种同分异构体； 5种不同的氨基酸则可构成120种五肽。因此20种不同的氨基酸可构成各种各样的蛋白质。 蛋白质的种类和生物活性都与肽链组成及氨基酸排列顺序有关，这一顺序是由遗传因素决定的。 不同氨基酸以不同顺序排列成不同肽链，由不同肽链排成不同的蛋白质，它们性质不同。（不同种类，性质不同） 第三节 蛋白质 蛋白质是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一。除含有C、H、O和N外，还含有硫，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu、Mn和I。不同来源的蛋白质含氮有一定的比例，这是一个重要的特点。一般蛋白质含氮在15%～17.6%，其平均值为16%，只要测定样品的含氮量，就可以通过计算求得样品的蛋白质含量。 蛋白质可在酸碱或酶的催化作用下逐步水解为相对分子质量越来越小的蛋白眎、蛋白胨、多肽，最后成为氨基酸的混合物。由于蛋白质在几乎