2015全国生物奥赛辅导：氨基酸要点.ppt

第四节 蛋白质;一、蛋白质的一般特性;（二）蛋白质的生物学功能;2.调控功能;（二）蛋白质的生物学功能;（二）蛋白质的生物学功能;肌肉的收缩：肌动蛋白、肌球蛋白等 鞭毛、纤毛摆动：微管蛋白 胞内细胞器运动：动力蛋白、驱动蛋白等;血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜;信号传导中的受体、信息分子等; ; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;二、氨基酸;α-氨基酸有两种构型: D构型和L构型 它们是与甘油醛相比较而决定的。凡是与L－甘油醛构型相同的，就定义为L－氨基酸，反之为D－氨基酸。;1.基本氨基酸中，除脯氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。 2.除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。左旋（-）或右旋（+） ;二、氨基酸;此类氨基酸有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸，或称为疏水性氨基酸 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。;（2）侧链含芳香基团的氨基酸的非极性芳香族氨基酸;（3）侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;（4）侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸;（5）侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸;1.必需氨基酸 ：人和动物体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸。;1.脯氨酸-含有环状二级氨基（亚氨基酸）;2.蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修饰的——修饰氨基酸，具有新的结构和功能 如：脯氨酸、赖氨酸羟基化;3.半胱氨酸常以胱氨酸的形式存在，有稳定蛋白质分子构象和使蛋白质折叠起来的作用。;4.自然界中还存在一些并不是蛋白质组分的非蛋白氨基酸，已经发现有200余种，具有不同的功能。 5.细菌中含有多种Ｄ-α-氨基酸：细菌细胞壁Ｄ－丙氨酸、短杆菌肽和多粘菌肽中D-亮氨酸……;从结构上看，氨基酸分子中含有羧基（-COOH)和氨基（-NH2） 从物理化学性质上看，氨基酸具有盐的某些属性：白色晶体、熔点很高（200℃以上分解），不同程度溶于水而不溶于有机溶剂（不同一般的羧酸和胺）。 氨基酸在结晶形态或水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在；而是解离成两性离子，氨基以-NH3+形式存在，羧基以-COO-存在;二、氨基酸;氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的pH值。; 在某一特定pH的溶液中，氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离程度完全相等，以两性离子形式存在，即氨基酸所带净电荷为零（即正负电荷数相等），在电场中既不向阳极也不向阴极移动，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。;二、氨基酸;等电点的测定：;pI=(pK1+pK2)/2;1.混合氨基酸的分离或制备；; ;④重要的化学反应： a-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀）； a-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，计算出氨基酸的量； 一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。;二、氨基酸;固定相 在层析过程中起分离作用而不随层析过程移动的物质。如纸层析中固定相是滤纸纤维中结合的水。固定相被看成是样品移动的阻力。 流动相 在层析过程中因其本身流动而推动样品移动的物质。如纸层析中流动相是有机溶剂。;; 是分离鉴定蛋白质的氨基酸组成的重要方法。 纸纤维上的 –OH 基具有亲水性，所以能吸附一层水作为固定相，而通常把有机溶剂作为流动相。流动相流经支持物时与固定相间连续抽提，使物质在两相间不断地分配而得到分离。; 1、层析滤纸准备：取层析滤纸一张。在纸的一端距边缘2～3 cm处用铅笔划一条直线。 2、点样：用毛细管将氨基酸样品点在此直线位置上。 3、扩展 ：将点有样品的滤纸直立于培养皿中（点样的一端在下，扩展剂的液面需低于点样线1 cm），待溶剂上升约15 cm时即取出滤纸，自然干燥或用吹风机热风吹干。 4、显色：用喷雾器均匀喷上0.1％茚三酮正丁醇溶液，用热风吹干即可显出各层析斑点，加以鉴定。 ;;18; 通常指以支持剂为固定相的一种液相色谱法。即将固定相在玻璃、金属或塑料等光洁的表面上均匀地铺成薄层，试样点在薄层的一端，流动相借毛细作用流经固定相,使被分离的物质展开。; 用专门的涂布器把浆状的支持剂（纤维素、硅胶、氧化铝、聚酰胺等）均匀地涂在薄层板（玻璃板、金属板或弹性塑料板）上，干燥（110℃活化）后即可使用。;展开方式;薄层板;二、氨基酸; 基质：具有网状结构的高分子聚合物。稳定，不溶于水，不溶于酸、碱和一般有机溶剂。如：聚苯乙烯、纤维素、葡聚糖、琼脂糖。 电荷基团（活性基团）：与高分子聚合物共价结合，形成一个带电的活性基团。 平衡离子（反离子）：是结合于电荷基团上的相反离子，它能与溶液中其它的离子基团发生可逆的交换反应。;; 调节相应氨基酸溶液的pH值，使相应氨基酸呈阳离子或阴