“生物化学”考试大纲.docVIP

2012-2013年第一学期《生物化学》考试大纲 第一部分 糖类化学（5%） （1）糖的还原性质的产生，以及重要单糖、二糖及多糖的还原性质。 （2）常见糖（糖原、纤维素、淀粉、蔗糖、几丁质）的单体分别是什么？具什么类型的糖苷键？这些糖的溶解性质。 （3）单糖的旋光性质是如何定义的？如何判断不同单糖的D、L构型？弄清楚葡萄糖溶于水后的变旋现象以及α、β构型及异头物的概念。 （4）会书写呋喃型和吡喃型的葡萄糖环式结构。 （5）糖蛋白中糖与蛋白的连接形式（化学键）及其两种类型。 第二部分 脂类化学（3-5%） （1）磷脂的结构通式是什么？磷脂与甘油三酯在结构上有什么区别与联系？ （2）必需脂肪酸和非必需脂肪酸，常见的必需脂肪酸有哪些？ （3）不饱和脂肪酸有哪些性质？皂化、氢化、卤化、皂化价、碘价、酸价，酸败及产生的原因。 （4）磷脂的分类，甘油醇磷脂的一般结构特点，磷脂的两亲性质，磷脂酶A1、A2、C和D分别可以作用于哪个化学键。 （5）了解血浆脂蛋白的作用。 （6）固醇类化合物的共同结构是什么？ （7）什么是溶血磷脂？溶血磷脂如何产生？ 第三部分 蛋白质化学（10-15%） 1、氨基酸的相关内容 （1）蛋白质氨基酸主要包括哪些？它们的一般结构特点：α-氨基酸、除甘氨酸外都是L构型。 （2）氨基酸D、L-构型的定义与判断方法 （3）了解非蛋白质氨基酸与稀有蛋白质氨基酸的区别：2种常见的稀有氨基酸，即羟脯氨酸和羟赖氨酸。 （4）手性碳（不对称碳）原子与氨基酸旋光性的关系是什么？ （5）20种蛋白质氨基酸中酸性氨基酸、碱性氨基酸都有哪些？带有苯环的氨基酸有哪些？ （6）掌握茚三酮反应 2、肽和蛋白质一级结构相关内容 （1）蛋白质一级结构中氨基酸的链接方式：肽键。 （2）什么是酰胺平面？肽键中的C＝O和C-N键各有什么特点？ （3）第一种测序的蛋白质是什么？第一种被人工合成的蛋白质又是什么？ （4）胰蛋白酶对所切割的肽键两侧的氨基酸有什么要求？ （5）什么是生物活性肽？常见的生物活性肽有哪些？ 3、蛋白质的等电点、氨基酸的等电点相关内容 （1）等电点的定义、各种氨基酸等电点的计算方法、蛋白质等电点测定的方法：等电聚焦； （2）等电点的性质：在溶液中，净电荷为0；溶解度最低； （3）等电点性质的应用：蛋白质分离纯化中的等电点沉淀法、等电聚焦的原理； （4）溶液pH不同时，已知蛋白质或氨基酸等电点，如何判断其带电性质？ 4、蛋白质的紫外吸收与显色反应 （1）蛋白质具有紫外吸收性质的原因是什么？蛋白质的特征光吸收波长是多少？ （2）蛋白质与考马斯亮蓝结合形成什么化合物？ （3）双缩脲反应的实质是什么？是否可以用来对蛋白质进行定量？ 5、蛋白质立体结构相关内容 （1）蛋白质立体结构的层次：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、亚基、结构域、超二级结构 （2）维系蛋白质二级结构的主要作用力是什么？维系蛋白质高级结构的作用力有哪些？其中哪些属于共价键，哪些属于非共价键？ （3）常见的蛋白质二级结构有哪些？什么是寡蛋白？ （4）球蛋白中疏水性侧链与亲水性侧链在蛋白内、外部如何分布？为什么? （5）什么是别构效应？ （6）α-角蛋白、β-角蛋白的组成单元分别是什么？ 6、蛋白质的沉淀、变性相关内容 （1）什么是蛋白质变性？什么是变性剂？常见的引起蛋白质变性的因素有哪些？ （2）蛋白质变性后其结构、生物学功能有何变化？其一级结构是否受影响？ （3）蛋白质一级结构测定中，加入过甲酸或巯基乙醇的目的是什么？胰岛素中二硫键的作用是什么？ （4）什么是蛋白质的复性？复性之后与复性前相比，蛋白质的结构与性质发生了怎样的变化？是否所有的变性都可逆？ （5）蛋白质溶液发生沉淀的原因是什么？ （6）稳定蛋白质胶体溶液的原因是什么？ 7、蛋白质分离纯化的方法 （1）盐溶、盐析的定义是什么？ （2）什么是透析、超滤?其原理是什么？ （3）什么是亲和层析？亲和层析的原理是什么？ （4）什么是PAGE？什么是SDS？二者分别依据什么性质分离蛋白质？ （5）离子交换层析的原理。阳离子交换层析蛋白质洗脱顺序，阴离子交换层析蛋白质洗脱顺序？阳离子交换剂和阴离子交换剂末端基团的带电性质。 （6）凝胶过滤法分离蛋白质的原理。凝胶过滤法分离蛋白质的洗脱顺序是怎样的？ （7）等电点沉淀法的原理是什么，它利用了蛋白质的什么性质？ 第四部分 酶（10-15%） 1、酶一般特点 （1）与一般催化剂相比，酶有哪些特点？ （2）酶的化学本质是什么？ （3）什么是全酶？全酶包括哪几部分？ （4）酶的习惯命名法依据哪两个原则？ （5）什么是核酶？核酶中起催化作用的是核酸成分，还是蛋白质成分？ 2、酶的专一性相关内容 （1）绝对专一性、相对专一性、结构专一性、基团（族）专一性、键专一性、旋光异构专一性、几