03.酶(药本.中医及全科11级).pptVIP

第 三 章 酶 Enzyme;前 言 Intraduction;一、酶的研究历史;（二）酶的化学本质——一类特殊蛋白质：;（三）酶促动力学的研究; 1982年，Thomas Cech从四膜虫发现 rRNA 的自身催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。;二、酶的概念 ; 本章知识点 框架 ;;学习思维 善于思维 养成思维的习惯;概念清晰 联系前后 分析比较 综合归纳;第 一 节 酶的分子结构与功能;一、酶的分子组成（辅助因子） 二、酶的活性中心（催化功能部位） 三、同工酶（功能相同，结构不同一组酶）;重要的概念：;一、酶的分子组成 ——常含有辅助因子;酶蛋白（apoenzyme）： ——决定反应特异性 辅助因子（cofactor）： ——决定反应种类与性质; 辅助因子组成：;;小分子有机物为辅助因子的某些酶; 金属酶和金属激活酶： ; 辅助因子的重要作用：;某些小分子有机物辅酶（基）在催化中作用; 辅基（prosthetic group） ——与酶蛋白结合紧密, 不能被透析（或超滤）方法除去； 辅酶（coenzyme） ——与酶蛋白结合疏松, 可以被透析（超滤）方法除去。;二、酶的活性中心（active center） ——是酶分子执行催化功能的部位; 指多肽链上间接或直接与酶催化活性相关的某些氨基酸残基的功能基团。 ;类型：;酶的活性中心示意图;一些酶活性中心的氨基酸残基;胰凝乳蛋白酶活性中心;溶菌酶的活性中心;三、同工酶（isoenzyme，isozyme） ——是催化相同反应，但一级结构不同的一组酶; 同工酶分布，可存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞部位； 同工酶使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征； 同工酶可用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。 ;（一）乳酸脱氢酶（LDH）：; 心肌 29 4 1 1 肝 2 4 11 27 骨骼肌 4 7 21 27 41 正常血清 27.1±2.8 34.7±4.3 20.9±2.4 11.7??3.3 57±2.9;;（二）肌酸激酶（creating kinase，CK） ：;;一、酶反应特点； 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率。; 反应前后质和量不变 催化热力学允许的反应 加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点; 酶反应具有极高的效率 酶反应具有高度的特异性 酶促反应具有的可调节性 酶促反应无副反应 酶促反应的温和条件;;酶的催化效率可用酶的转换数表示：;部分酶的转换数; 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物的特性。; O 脲酶 H2N—C—NH2 + H2O 2NH3 + CO2; 作用于一类化合物或一种化学键的不太严格的选择性质。 ; 如： L-乳酸脱氢酶： L-乳酸 L-氨基酸氧化酶： L-氨基酸 延胡索酸酶： 反丁烯二酸 几何异构体;L- 乳酸脱氢酶的催化作用特异性 “三点附着理论”解释;1、酶和代谢物的区域化分布 2、多酶体系、多功能酶和同工酶等 3、代谢物对酶活性的抑制和激活 4、酶活性的调节：变构调节、共价修饰和酶 原激活 5、酶含量的调节：诱导、阻遏和降解;二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 —— 酶催化作用机理; 化学反应