z72第二章蛋白质化学试题.pptVIP

第二章 蛋白质化学;生老病死，万物轮回（蛋白质层次）;第一节 氨基酸;蛋白质概论;2、蛋白质的分类 　（1）按蛋白质的分子形状 　（2）按化学组成 　　　　　单纯蛋白质（清蛋白等） 　　　　　结合蛋白质（脂蛋白、糖蛋白、核蛋白等） 　（3）按功能分　（催化剂、结构蛋白、运动蛋白、抵御蛋白、运输蛋白、信号识别与传递、贮藏蛋白、激素等） ; 蛋白质分子量= aa数目*110　道尔顿（D） 　　　　　氨基酸的平均分子量=126.7道尔顿 ;三　蛋白质与基因的关系;第一节 氨基酸;一、蛋白质AA的结构特点 1、除Pro为α-亚AA外，其余氨基酸均为α-AA。 2、α-碳原子上均有一个氨基和一个羧基。 3、除Gly外，其余氨基酸都有一个不对称碳原子，有旋光性。 4、除Gly外，其余蛋白质AA都是L型AA。;二、蛋白质氨基酸的分类;（3）极性R基团带负电荷氨基酸(酸性氨基酸）：2个 　　　　Asp Glu;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;氨基酸的结构;AA的结构总结：;从营养学的角度可分为：;第二十一种AA;蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸;三、氨基酸的理化性质;（一）、氨基酸的两性解离和等电点 (氨基酸的兼性离子形式）; 在酸性条件下,丙aa以阳离子形式存在，可以看作是一个二元弱酸，有两个可以解离的H+ ，即-COOH上的H+和-NH3+上的H+。 它的分解步骤如下: ; 物质的解离常数是用滴定曲线的实验方法求得, 画出曲线。（P36）; 加入酸碱使丙AA净电荷等于0时, 丙AA所带正、负电荷相等, 这时的pH值就是丙AA的等电点（pI)。 pI: 两性电解质所带正负电荷相等时溶液的pH值 pI=两性离子状态两侧的基团pK’值之和的一半(2.34+9.69)/2=6.02。;中性AA: pI=(pK1+pK2)/2 酸性AA: Glu、Asp、pI=(pK1+pKR)/2 碱AA: Arg、Lys、His、pI=(pK2+pKR)/2 ; pH pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动。 　 pH = pI时，氨基酸净电荷为零 　pH pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动。?; His的咪唑基的pKa值是最接近生理pH值的一种（游离氨基酸为6.00，在多肽链中为7.35 ），是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。;例1 ：; 根据Glu的数据（pK1α-COOH 2.19，pK2α-N+H39.67，pKR R-COOH 4.25，pI 3.22） （1）绘出滴定曲线 （2）指出Glu-和Glu=各一半时的pH值 （3）指出Glu总是带正电荷的pH范围 （4）指出Glu±和Glu-能作为缓冲液使用的pH范围 （5）欲配制谷氨酸，最好的缓冲范围应选择在何处？;（1）解：见图 （2）Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 （3）pH3.22时 Glu总带正电荷 （4）Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右 （5）缓冲能力是指加入酸碱是溶液抗pH的能力。缓冲剂起作用的pH范围称为缓冲范围，通常定义为pKa?1。谷氨酸有三个可解离基团，有三个最佳缓冲范围，分别是2.2 ?1，4.3 ?1，9.7 ?1;1、氨基酸的构型与旋光性 Gly一种构型,无旋光性 构成蛋白质的氨基酸均属L-型。; Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。 (280nm) ;四、氨基酸参与的重要化学反应; 1、茚三酮反应（α-NH2和α-COOH共同参加的反应） 茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，生成蓝紫色物质,脯氨酸或羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。;2、 与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应 　2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱溶液中与AA反应生成2,4-二硝基苯基氨基酸,英国的Sanger用这个反应鉴定多肽N-末端的氨基酸,用以测定多肽或蛋白质的AA排序。;现在根据此原理设计出了”蛋白质序列测定仪”;4、其它反应;Ethylene synthesis;Biosynthesis of Auxin;真重！;一、蛋白质一级结构; 肽的命名是根据氨基酸残基的数目决定的： 寡肽：十个以下AA残基组成的肽。 多肽：超过10个AA残基组成的肽。 多肽链：由多个AA以肽键连接的一条链。 酰胺平面：由CO和NH构成肽键的