第01章蛋白质的结构和功能(7版).pptVIP

绪 论;什么是生物化学？生物化学（bi;一、生物化学发展简史　（一）叙;（二）动态生物化学阶段(蓬勃发;Watson和Crick于19;分子生物学时期的重大事件重组D;日常生活中的“生化现象”1.鸡;二、当代生物化学研究的主要内容;（二）实验 ;三、生物化学与医学*生物化学技;四、生物化学的特点概念模糊，理;蛋白质的结构与功能第1章Str;什么是蛋白质?蛋白质(prot;蛋白质研究的历史1833年，从;20世纪中叶，各种蛋白质分析技;蛋白质的生物学重要性分布广：所;作为生物催化剂（酶）代谢调节作;蛋白质的分子组成The Mol;组成蛋白质的元素主要有C、H、;各种蛋白质的含氮量很接近，平均;一、组成人体蛋白质的20种氨基;H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸;非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基;(一)侧链含烃链的氨基酸属于非;(二)侧链有极性但不带电荷的氨;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是;天冬氨酸 aspartic;其它分类方法:①酸碱:天冬谷酸;几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨;? 半胱氨酸 +胱氨;三、20种氨基酸具有共同或特异;pH=pI+OH-pHpI+;（二）含共轭双键的氨基酸具有紫;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝;四、蛋白质是由许多氨基酸残基组;+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键;肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成;N 末端：多肽链中有游离α-氨;N末端C末端牛核糖核酸酶;（二）体内存在多种重要的生物活;GSH过氧化物酶H2O2 2;谷胱甘肽的作用1、还原性:保护;体内许多激素属寡肽或多肽 神经;蛋白质的分子结构The Mol;蛋白质的分子结构包括: ;定义:蛋白质的一级结构指在蛋白;一级结构是蛋白质空间构象和特异;二、多肽链的局部主链构象为蛋白;（一）参与肽键形成的6个原子在;肽单元 (peptide u;?-螺旋 (? -helix);?-螺旋;基本特点 a、单;（三）?-折叠使多肽链形成片层;基本特征 a、肽键平面充;（四）?-转角和无规卷曲在蛋白;基本特征 a、肽链出现1;（五）模体是具有特殊功能的超二;二个或三个具有二级结构的肽段，;钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌;（六）氨基酸残基的侧链对二级结;三、在二级结构基础上多肽链进一;无标题;肌红蛋白 (Mb) N ;纤连蛋白分子的结构域（二）结构;（三）分子伴侣参与蛋白质折叠分;伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用;亚基之间的结合主要是氢键和离子;由2个亚基组成的蛋白质四级结构;注意: ⑴ 在具有四级结构蛋白;五、蛋白质的分类根据蛋白质组成;六、蛋白质组学（一）蛋白质组学;（二）蛋白质组学研究技术平台 ;蛋白质结构与功能的关系The ;（一）一级结构是空间构象的基础;天然状态，有催化活性 ;（二）一级结构相似的蛋白质具有;（三）氨基酸序列提供重要的生物;（四）重要蛋白质的氨基酸序列改;肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅;肌红蛋白(myoglobin，;血红蛋白(hemoglobin;Hb与Mb一样能可逆地与O2结;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(H;协同效应(cooperativ;无标题;O2血红素与氧结合后，铁原子半;变构效应(allosteric;（三）蛋白质构象改变可引起疾病;蛋白质构象改变导致疾病的机理：;疯牛病是由朊病毒蛋白(prio;第四节蛋白质的理化性质The ;一、蛋白质具有两性电离的性质蛋;二、蛋白质具有胶体性质蛋白质属;+++++++带正电荷的蛋白质;三、蛋白质空间结构破坏而引起变;造成变性的因素:如加热、乙醇等;应用举例:临床医学上，变性因素;若蛋白质变性程度较轻，去除变性;天然状态，有催化活性 ;在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露;四、蛋白质在紫外光谱区有特征性;蛋白质经水解后???生的氨基酸也可;第五节蛋白质的分离纯化与结构分;一、透析及超滤法可去除蛋白质溶;二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是;免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免;三、利用荷电性质可用电泳法将蛋;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常;四、应用相分配或亲和原理可将蛋;离子交换层析：利用各蛋白质的电;无标题;无标题;五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同;因为沉降系数S大体上和分子量成;六、应用化学或反向遗传学方法可;通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸;七、应用物理学、生物信息学原理;三级结构测定X射线衍射法(X-;同源模建：将待研究的序列与已知