Polymorphisme de la caséine αs2 des Bovinés caractérisation du variant C du Yak (Bos grunniens) 英文参考文献.docVIP

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Polymorphisme de la caséine αs2 des Bovinés caractérisation du variant C du Yak (Bos grunniens) 英文参考文献

Polymorphisme de la caséine s2 des Bovinés : caractérisation du variant C du Yak LN.R.A., Laboratoire de Génétique biochimique, Centre de Recherches zootechniques F 78350 Jouy-en-Josas a Les différences observables, après électrophorèse en gel à pH alcalin, entre le variant et le variant de référence de la caséine a dans le genre - sont dues aux effets de deux substitutions d’acides aminés : 33 Glu (as2-Cn C) et 130 Thr (as2-Cn A) - Ile (as2-Cn C). Cette dernière substitution modifie apparem- a s-C2n A, C ment les conditions d’estérification des résidus séryle 129 et 131 voisins : en effet, dans le variant seul le résidu 129 les résidus 129 et 131 se trouvent tous deux phosphorylés dans la fraction rapide, et non phosphorylés dans la fraction lente. être partiellement phosphorylé ; par contre, dans le variant para?t Une (as2-Cn A) - Thr (as2-Cn C), a été mise en évidence ; elle n’est pas nécessairement spécifique du variant troisième substitution, qui n’a pas d’effet sur la charge nette de la protéine, 47 Ala a Cet exemple apporte des informations complémentaires sur les modalités de phosphorylation des caséines et montre comment, dans certaines conditions, une mutation du locus de structure de la cha?ne protéique d’une hétéroprotéine peut modifier le motif électrophorétique de cette dernière. a comme trois caséines majeures, les caséines asl, et x. En ? caséine mineure ?, (11 p. 100 contre 13 p. 100 selon D 1977). Par ailleurs, elle n’est pas, portion relative, dans le lait de vache, n’est pas LAtrès différente de celle de la caséine x dans toutes les espèces, la moins abondante des 4 caséines. C’est ainsi que le lait de chèvre contient en moyenne environ 50 p. 100 de caséine (3 et 25 p. 100 de pour 20 p. (BOULANGER, 1976). 100 de caséine x et seulement 5 p. La laquelle a été tenue la caséine !Xs2 spécialistes des lactoprotéines s’explique certainement par la difficulté de purification,

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